Identification of surface-exposed segments of apolipoprotein B-100 in the LDL particle.
Identification of surface-exposed segments of apolipoprotein B-100 in the LDL particle.
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鉴定 LDL 颗粒中载脂蛋白 B-100 的表面暴露片段。
DOI：
10.1016/0006-291x(86)91083-1
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发表时间：
1986
影响因子：
3.1
通讯作者：
M. Chapman
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Forgez;H. Gregory;J. Young;T. Knott;J. Scott;M. Chapman
描述了天然低密度脂蛋白颗粒中载脂蛋白B-100表面暴露区域经胰蛋白酶处理释放的11种肽的分离和氨基酸序列。这些肽代表了B-100蛋白序列中的8个片段，其中一个位于氨基末端血栓溶解片段T4（1297个氨基酸），4个位于T3片段（2052个残基），3个位于羧基末端片段T2（1287个残基）。在T2 T3切割位点的每一侧鉴定出暴露的片段，其紧邻富含碱性氨基酸的两个片段（分别为残基3147-3157和3359-3367）。该区域的表面暴露与其对推定的apo-B，E受体结合结构域的贡献一致。八个胰蛋白酶片段中的四个有助于富含脯氨酸的簇的区域。胰蛋白酶肽序列与cDNA克隆预测的序列之间的同源性是完整的。
The isolation and amino acid sequence of eleven peptides liberated by tryptic treatment from surface-exposed regions of apolipoprotein B-100 in the native low-density lipoprotein particle are described. These peptides represent eight segments in the sequence of the B-100 protein, one of which was localised to the amino-terminal thrombolytic fragment T4 (1297 amino acids), four to the T3 fragment (2052 residues) and three to the carboxyl-terminal fragment T2 (1287 residues). An exposed segment was identified on each side of the T2 T3 cleavage site, in close proximity to two segments enriched in basic amino acids (residues 3147–3157 and 3359–3367 respectively). The surface exposure of this region is consistent with its contribution to the putative apo-B, E receptor binding domain. Four of the eight tryptic segments contribute to regions of proline-rich clusters. Homology between the sequences of the tryptic peptides and those predicted by cDNA cloning was complete.
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作者：
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通讯作者：
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