Light-triggered disassembly of amyloid fibrils.
Light-triggered disassembly of amyloid fibrils.
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DOI：
10.1021/la302626d
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发表时间：
2012-08-28
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gai F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Measey TJ;Gai F
人们对新方法的需求日益增长，这些新方法可以对例如由肽形成的高阶结构进行受控分解。在此，我们证明了这样一种方法的基础上的应用程序的光笼的变体的氨基酸赖氨酸，即赖氨酸（NH3）。具体来说，我们将赖氨酸（NH3）引入淀粉样蛋白生成肽Aβ16-22的一级序列中，在已知天然侧链通过疏水相互作用在原纤维形成中发挥关键作用的位置。原子力显微镜和红外光谱测量表明，所得Aβ16-22突变体能够形成原纤维;然而，更重要的是，如此形成的原纤维在用近紫外光照射时可以完全分解，这切割了光不稳定的NATRA部分并触发赖氨酸侧链的恢复。这些结果表明，在原纤维的高度疏水区域中产生单个电荷足以促进它们的解离。因此，我们设想，目前的方法将找到有用的应用程序，其中控制结构拆卸或内容发布是必需的。
There is growing demand for novel methods that could render controlled disassembly of higher-order structures formed, for example, by peptides. Herein, we demonstrate such a method based on the application of a photocaged variant of the amino acid lysine, namely lys(Nvoc). Specifically, we introduce lys(Nvoc) into the primary sequence of the amyloidogenic peptide, Aβ16-22, at a position where the native sidechain is known to play a key role in fibril formation via hydrophobic interactions. Both AFM and infrared spectroscopic measurements indicate that the resultant Aβ16-22 mutant is able to form fibrils; whereas, more importantly, the fibrils thus formed can be completely disassembled upon irradiation with near-UV light, which cleaves the photolabile Nvoc moiety and triggers the restoration of the lysine sidechain. These results suggest that the generation of a single charge in a highly hydrophobic region of the fibrils is sufficient to promote their dissociation. Thus, we envisage that the current approach will find useful applications wherein controlled structural disassembly or content release is required.
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影响因子：
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Riggsbee, Chad W.;Deiters, Alexander
通讯作者：
Deiters, Alexander
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通讯作者：
Kirschner, Daniel A.
DOI：
10.1073/pnas.97.12.6728
发表时间：
2000-06-06
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作者：
Holmes, TC;de Lacalle, S;Zhang, SG
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Zhang, SG
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Reeve JE;Kohl MM;Rodríguez-Moreno A;Paulsen O;Anderson HL
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作者：
Kim, YS;Hochstrasser, RM
通讯作者：
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