Gingipain aminopeptidase activities in Porphyromonas gingivalis.
Gingipain aminopeptidase activities in Porphyromonas gingivalis.
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牙龈卟啉单胞菌中的牙龈氨基肽酶活性。
DOI：
10.1515/hsz-2012-0222
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发表时间：
2012-12
影响因子：
3.7
通讯作者：
Potempa J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Veillard F;Potempa B;Poreba M;Drag M;Potempa J
Bestatin是一种金属氨基肽酶的特异性抑制剂，可抑制牙龈卟啉单胞菌的生长。为了鉴定其靶酶，使用荧光底物库，但没有发现金属氨肽酶活性。牙龈卟啉单胞菌的所有氨肽酶活性是bestatin不敏感的，只针对N-末端精氨酸和赖氨酸底物。类特异性抑制剂和牙龈卟啉菌蛋白酶无效突变体表明，牙龈卟啉菌蛋白酶是唯一的酶负责这种活动。RGPS的动力学常数与人氨肽酶的动力学常数相当，但Kgp氨肽酶活性较弱。这一发现揭示了牙龈卟啉菌蛋白酶作为氨肽酶在牙龈卟啉菌蛋白质和肽降解中的新作用。
Bestatin, a specific inhibitor of metalloaminopeptidases, inhibits the growth of Porphyromonas gingivalis. To identify its target enzyme, a library of fluorescent substrates was used but no metalloaminopeptidase activity was found. All aminopeptidase activity of P. gingivalis was bestatin-insensitive and directed exclusively toward N-terminal arginine and lysine substrates. Class-specific inhibitors and gingipain-null mutants showed that gingipains were the only enzymes responsible for this activity. The kinetic constants obtained for Rgps were comparable to those of human aminopeptidases but Kgp aminopeptidase activity was weaker. This finding reveals a new role for gingipains as aminopeptidases in degradation of proteins and peptides P. gingivalis.
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影响因子：
2.1
作者：
GRENIER, D;MICHAUD, J
通讯作者：
MICHAUD, J
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作者：
Guo Y;Nguyen KA;Potempa J
通讯作者：
Potempa J
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作者：
Potempa, J;Pike, R;Travis, J
通讯作者：
Travis, J
影响因子：
--
作者：
Potempa, Jan;Nguyen, Ky-Anh
通讯作者：
Nguyen, Ky-Anh
DOI：
10.1159/000468885
发表时间：
1991-01-01
期刊：
ENZYME
影响因子：
--
作者：
NAGATA, Y;MIZUTANI, S;TOMODA, Y
通讯作者：
TOMODA, Y