Cryo-EM structures of the ATP-bound Vps4(E233Q) hexamer and its complex with Vta1 at near-atomic resolution.
Cryo-EM structures of the ATP-bound Vps4(E233Q) hexamer and its complex with Vta1 at near-atomic resolution.
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ATP 结合的 Vps4(E233Q) 六聚体及其与 Vta1 复合物的近原子分辨率冷冻电镜结构
DOI：
10.1038/ncomms16064
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发表时间：
2017-07-17
影响因子：
16.6
通讯作者：
Sui SF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sun S;Li L;Yang F;Wang X;Fan F;Yang M;Chen C;Li X;Wang HW;Sui SF
细胞ESCRT-III（转运-III所需的内体分选复合物）和Vps 4（液泡蛋白分选4）包含介导各种膜重塑事件的共同机制。Vps 4通过利用ATP水解产生的能量将ESCRT-III聚合物分解成单个蛋白质，对机器功能至关重要。在这里，我们报告的ATP结合的Vps 4 E233 Q六聚体和它的复合物与辅因子Vta 1（vps二十相关1）在分辨率为3.9和4.2 μ m，分别由电子冷冻显微镜确定的结构。两个组装体中的六个Vps 4 E233 Q亚基均呈现螺旋形环状排列。Vta 1二聚体位于六聚体环的外围，通过两种不同的相互作用模式桥接两个相邻的Vps 4亚基，以促进在ESCRT-III丝解体过程中形成活性Vps 4六聚体。结构的发现，连同结构指导的生化和单分子分析，提供了重要的见解ESCRT-III聚合物分解的Vps 4的过程。ESCRT-III和Vps 4复合物介导多种膜重塑事件。在这里，作者描述了与其辅因子Vta 1复合的Vps 4六聚体的结构，并表明Vta 1桥接相邻的Vps 4亚基，以促进ESCRT-III细丝分解过程中活性六聚体的形成。
The cellular ESCRT-III (endosomal sorting complex required for transport-III) and Vps4 (vacuolar protein sorting 4) comprise a common machinery that mediates a variety of membrane remodelling events. Vps4 is essential for the machinery function by using the energy from ATP hydrolysis to disassemble the ESCRT-III polymer into individual proteins. Here, we report the structures of the ATP-bound Vps4E233Q hexamer and its complex with the cofactor Vta1 (vps twenty associated 1) at resolutions of 3.9 and 4.2 Å, respectively, determined by electron cryo-microscopy. Six Vps4E233Q subunits in both assemblies exhibit a spiral-shaped ring-like arrangement. Locating at the periphery of the hexameric ring, Vta1 dimer bridges two adjacent Vps4 subunits by two different interaction modes to promote the formation of the active Vps4 hexamer during ESCRT-III filament disassembly. The structural findings, together with the structure-guided biochemical and single-molecule analyses, provide important insights into the process of the ESCRT-III polymer disassembly by Vps4. The ESCRT-III and Vps4 complexes mediate a variety of membrane remodelling events. Here the authors describe the structure of the Vps4 hexamer complexed to its cofactor Vta1, and show that Vta1 bridges adjacent Vps4 subunits to promote formation of the active hexamer during ESCRT-III filament disassembly.
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