The solution structure of motilin from NMR distance constraints, distance geometry, molecular dynamics, and an iterative full relaxation matrix refinement.
The solution structure of motilin from NMR distance constraints, distance geometry, molecular dynamics, and an iterative full relaxation matrix refinement.
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根据 NMR 距离约束、距离几何、分子动力学和迭代全弛豫矩阵细化得出胃动素的溶液结构。
DOI：
10.1021/bi00111a012
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Gräslund,A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Edmondson,S;Khan,N;Shriver,J;Zdunek,J;Gräslund,A
材料和方法在Varían VXR-500仪器上收集胃动素的二维NOESY光谱，代表性光谱和顺序分配已在其他地方提出（Khan等，1990）。数据在21℃下用30%六氟-2-丙醇（HFP）收集，以稳定二级结构（Khan et al., 1990）。由于肽的数量有限，并且在胃动素暴露于HFP几天后，光谱中出现了额外的核磁共振共振，因此只有一个NOE实验可用于该分析（即，NOE积累速率尚未确定）。肽的小尺寸（2700 Da）和在HFP中观察到的相对较大的线宽（见下文）需要使用450毫秒的混合时间来获得足够大的相关峰强度以可靠地整合。使用长混合时间的单一NOESY谱来获得初始距离约束所引入的误差估计约为0.5 Á，从使用适合于随机线圈和螺旋二级结构的距离的各种可能自旋构型的全松弛矩阵分析的模拟中(Khan等人；
Materials and MethodsTwo-dimensional NOESY spectra of motilin were collected on a Varían VXR-500 instrument, and representative spectra and sequential assignments have been presented elsewhere (Khan et al., 1990). The data were collected at 21 C in 30% hexafluoro-2-propanol (HFP) to stabilize secondary structure (Khan et al., 1990). Due to limited quantities of peptide and the appearance of additional NMR resonances in the spectra after a few days exposure of motilin to HFP, only a single NOE experiment was available for this analysis (ie, NOE buildup rates have not been determined). The small size of the peptide (2700 Da) and the relatively large line widths observed in HFP (see below) required the use of a 450-ms mixing time to obtain correlation peak intensities of sufficient magnitude to integrate reliably. The error introduced by using a single NOESY spectrum with a long mixing time to obtain initial distance constraints has been estimated to be about 0.5 Á from simulations using a full relaxation matrix analysis of various possible spin configurationswith distances appropriate for random coil and helical secondary structure (Khan et al.,
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