Mitofusin 1 is degraded at G2/M phase through ubiquitylation by MARCH5.
Mitofusin 1 is degraded at G2/M phase through ubiquitylation by MARCH5.
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DOI：
10.1186/1747-1028-7-25
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发表时间：
2012-12-20
期刊：
影响因子：
2.3
通讯作者：
Cho H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Park YY;Cho H
线粒体在细胞中表现出动态的形态，其生物发生和功能与核细胞周期相结合。在有丝分裂细胞中，线粒体的丝状网络结构呈现碎片形式。然而，到目前为止，线粒体融合活性是否在有丝分裂中受到调节还有待阐明。在这里，我们报告发现线粒体在有丝分裂进入之前的G2期发生片段化。线粒体融合蛋白1（Mitofusin 1，Mfn 1）与细胞周期蛋白B1相互作用，在G2/M期相互作用增强。此外，MARCH 5，线粒体E3泛素连接酶，减少Mfn 1水平和MARCH 5介导的Mfn 1泛素化增强在G2/M期。Mfn 1在G2/M期通过MARCH 5介导的泛素化被降解，与cyclin B1/Cdk 1复合物的相互作用可促进Mfn 1的细胞周期依赖性降解。
Mitochondria exhibit a dynamic morphology in cells and their biogenesis and function are integrated with the nuclear cell cycle. In mitotic cells, the filamentous network structure of mitochondria takes on a fragmented form. To date, however, whether mitochondrial fusion activity is regulated in mitosis has yet to be elucidated. Here, we report that mitochondria were found to be fragmented in G2 phase prior to mitotic entry. Mitofusin 1 (Mfn1), a mitochondrial fusion protein, interacted with cyclin B1, and their interactions became stronger in G2/M phase. In addition, MARCH5, a mitochondrial E3 ubiquitin ligase, reduced Mfn1 levels and the MARCH5-mediated Mfn1 ubiquitylation were enhanced in G2/M phase. Mfn1 is degraded through the MARCH5-mediated ubiquitylation in G2/M phase and the cell cycle-dependent degradation of Mfn1 could be facilitated by interaction with cyclin B1/Cdk1 complexes.
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DOI：
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发表时间：
2007-05-07
期刊：
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--
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