Everyone Is a Protagonist: Residue Conformational Preferences in High-Resolution Protein Structures
Everyone Is a Protagonist: Residue Conformational Preferences in High-Resolution Protein Structures
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每个人都是主角：高分辨率蛋白质结构中的残基构象偏好
DOI：
10.1089/cmb.2017.0182
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发表时间：
2018
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
M. Dorn
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Ligabue-Braun;B. Borguesan;H. Verli;M. J. Krause;M. Dorn
在许多结构生物信息学问题中，有许多关于蛋白质动力学和氨基酸性质的问题没有得到解答。蛋白质不是严格意义上的静态物体，而是聚集在构象集合中。理解这些特殊性的一种方法是分析实验数据库中可用的信息。尽管拉马钱德兰图解已经有半个多世纪的历史，但它在蛋白质构象研究中仍然是一个非常有用的工具。在其假设的基础上，我们检查了一个大型数据集(11,130个蛋白质结构，总计5,255,768个残基)，并区分了每种残基类型关于其二级结构参与的构象偏好。这些数据已针对Phi\documentclass{aastex}\usepackage{amsbsy}\usepackage{amsfonts}\usepackage{amssymb}\usepackage{bm}\usepackage{mathrsfs}\usepackage{pifont}\usepackage{stmaryrd}\usepackage{textcomp}\usepackage{portland，xspace}\usepackage{amsath，amsxtra}\usepackage{upgreek}\pagestyle{empty}\DeclareMathSizes{10}{9}{7}{6}\begin{document}$$(\Phi)$$\End{Document}，Psi\documentclass{aastex}\usepackage{amsbsy}\usepackage{amsfonts}\usepackage{amssymb}\usepackage{bm}\usepackage{mathrsfs}\usepackage{pifont}\usepackage{stmaryrd}\usepackage{textcomp}\usepackage{portland，xspace}\usepackage{amsath，amsxtra}\usepackage{upgreek}\pagestyle{empty}\DeclareMathSizes{10}{9}{7}{6}\begin{document}$$(\psi)$$\end{文档}，和侧链chi\documentclass{aastex}\usepackage{amsbsy}\usepackage{amsfonts}\usepackage{amssymb}\usepackage{bm}\usepackage{mathrsfs}\usepackage{pifont}\usepackage{stmaryrd}\usepackage{textcomp}\usepackage{portland，xspace}\ussackage{amsath，amsxtra}\usepackage{upgreek}\pagestyle{empty}\DeclareMathSizes{10}{9}{7}{6}\begin{document}$$(\chi)$$\end{Document}角，以非罗曼钱德兰式的情节呈现。在迄今为止对蛋白质构象进行的最大规模的分析中，我们提出了一个原始的图解来描述与不同二级结构元素有关的构象偏好。尽管证实了之前的观察结果，但我们的结果强烈支持每种残基类型的独特特征，同时也加强了侧链对二级结构的主要贡献，从而对蛋白质构象的影响。这些信息可以进一步用于开发更稳健的方法和计算策略，以解决结构生物信息学问题。
In many structural bioinformatics problems, there is a broad range of unanswered questions about protein dynamics and amino acid properties. Proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of conformations. One way to understand these particularities is to analyze the information available in experimental databases. The Ramachandran plot, despite being more than half a century old, remains an utterly useful tool in the study of protein conformation. Based on its assumptions, we inspected a large data set (11,130 protein structures, amounting to 5,255,768 residues) and discriminated the conformational preferences of each residue type regarding their secondary structure participation. These data were studied for phi \documentclass{aastex}\usepackage{amsbsy}\usepackage{amsfonts}\usepackage{amssymb}\usepackage{bm}\usepackage{mathrsfs}\usepackage{pifont}\usepackage{stmaryrd}\usepackage{textcomp}\usepackage{portland, xspace}\usepackage{amsmath, amsxtra}\usepackage{upgreek}\pagestyle{empty}\DeclareMathSizes{10}{9}{7}{6}\begin{document} $$( \phi )$$ \end{document}, psi \documentclass{aastex}\usepackage{amsbsy}\usepackage{amsfonts}\usepackage{amssymb}\usepackage{bm}\usepackage{mathrsfs}\usepackage{pifont}\usepackage{stmaryrd}\usepackage{textcomp}\usepackage{portland, xspace}\usepackage{amsmath, amsxtra}\usepackage{upgreek}\pagestyle{empty}\DeclareMathSizes{10}{9}{7}{6}\begin{document} $$( \psi )$$ \end{document}, and side chain chi \documentclass{aastex}\usepackage{amsbsy}\usepackage{amsfonts}\usepackage{amssymb}\usepackage{bm}\usepackage{mathrsfs}\usepackage{pifont}\usepackage{stmaryrd}\usepackage{textcomp}\usepackage{portland, xspace}\usepackage{amsmath, amsxtra}\usepackage{upgreek}\pagestyle{empty}\DeclareMathSizes{10}{9}{7}{6}\begin{document} $$( \chi )$$ \end{document} angles, being presented in non-Ramachandranian plots. In the largest analysis of protein conformation made so far, we propose an original plot to depict conformational preferences in relation to different secondary structure elements. Despite confirming previous observations, our results strongly support a unique character for each residue type, whereas also reinforcing the observation that side chains have a major contribution to secondary structure and, by consequence, on protein conformation. This information can be further used in the development of more robust methods and computational strategies for structural bioinformatics problems.
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