The simulation of interquinone charge transfer in a bacterial photoreaction center highlights the central role of a hydrogen-bonded non-heme iron complex.
The simulation of interquinone charge transfer in a bacterial photoreaction center highlights the central role of a hydrogen-bonded non-heme iron complex.
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细菌光反应中心间醌电荷转移的模拟凸显了氢键非血红素铁络合物的核心作用。
DOI：
10.1016/j.bbabio.2010.08.001
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发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Thorsten Koslowski
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fabian Burggraf;Thorsten Koslowski
我们认为电子之间的醌QA和QB，在光诱导的电荷分离的最后步骤之一，在Rhodobacter sphaeroides的光反应中心的电子转移。该系统描述的模型与原子分辨率使用经典力场和一个仔细参数化的紧束缚哈密顿量。估计直接醌间电荷转移跳跃涉及非血红素铁络合物桥接的醌和超交换的光化学非活性暗态的几何形状的基础上的速率的数量级小于实验获得的。只有当铁络合物通过氢键与两个醌连接时--作为电荷转移活性轻态的特征--计算出的络合物中组氨酸配体的超交换速率才能与实验值kCT= 105 s −1相当。
We consider electron transfer between the quinones QAand QB, one of the final steps in the photoinduced charge separation in the photoreaction center of Rhodobacter sphaeroides. The system is described by a model with atomic resolution using classical force fields and a carefully parameterized tight-binding Hamiltonian. The rates estimated for direct interquinone charge transfer hopping involving a non-heme iron complex bridging the quinones and superexchange based on the geometry of the photochemically inactive dark state are orders of magnitude smaller than those obtained experimentally. Only if the iron complex is attached to both quinones via hydrogen bonds – as characteristic of the charge transfer active light state – the computed rate for superexchange involving the histidine ligands of the complex will become comparable to the experimental value of kCT=105s−1.
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影响因子：
2.9
作者：
CHANG, CH;ELKABBANI, O;SCHIFFER, M
通讯作者：
SCHIFFER, M
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56.9
作者：
Stowell, MHB;McPhillips, TM;Feher, G
通讯作者：
Feher, G
DOI：
10.1073/pnas.84.16.5730
发表时间：
1987-08-01
影响因子：
11.1
作者：
ALLEN, JP;FEHER, G;REES, DC
通讯作者：
REES, DC
DOI：
10.1073/pnas.84.17.6162
发表时间：
1987-09-01
影响因子：
11.1
作者：
ALLEN, JP;FEHER, G;REES, DC
通讯作者：
REES, DC