The SARS-Coronavirus PLnc domain of nsp3 as a replication/transcription scaffolding protein.
The SARS-Coronavirus PLnc domain of nsp3 as a replication/transcription scaffolding protein.
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DOI：
10.1016/j.virusres.2007.11.017
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发表时间：
2008-05
期刊：
影响因子：
5
通讯作者：
Canard B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Imbert I;Snijder EJ;Dimitrova M;Guillemot JC;Lécine P;Canard B
许多遗传和机制特征将冠状病毒的复制机制与大多数其他RNA病毒编码的复制机制区分开来。冠状病毒复制/转录复合体是病毒蛋白的集合体，最有可能的是细胞蛋白的集合体，其介导异常大（约30 kb）的RNA基因组和大量亚基因组mRNA的合成。复合体的病毒成分由巨型复制酶基因编码，该基因以两种多聚蛋白（pp 1a和pp 1ab）的形式表达，并被加工成16种切割产物（非结构蛋白1-16）。使用酵母双杂交筛选和GST下拉分析的组合，我们现在已经分析了SARS冠状病毒非结构蛋白之间的所有潜在相互作用，这可能有助于病毒复制/转录复合物的结构和/或功能。我们证明了一个复杂的网络的相互作用，涉及所有16个非结构蛋白的存在。我们的研究结果既证实了先前描述的协会，并确定了新的异源二聚化。因此，相互作用图谱提供了冠状病毒RNA合成过程中可能在某个时间点发生的相互作用的总和，并为未来的研究提供了框架。
Many genetic and mechanistic features distinguish the coronavirus replication machinery from that encoded by most other RNA viruses. The coronavirus replication/transcription complex is an assembly of viral and, most probably, cellular proteins that mediate the synthesis of both the unusually large (∼30 kb) RNA genome and an extensive set of subgenomic mRNAs. The viral components of the complex are encoded by the giant replicase gene, which is expressed in the form of two polyproteins (pp1a and pp1ab) that are processed into 16 cleavage products (nonstructural proteins 1–16). Using the combination of yeast two-hybrid screening and GST pull-down assays, we have now analyzed all potential interactions between SARS-Coronavirus nonstructural proteins, which may contribute to the structure and/or function of the viral replication/transcription complex. We demonstrate the existence of a complex network of interactions involving all 16 nonstructural proteins. Our results both confirmed previously described associations and identified novel heterodimerizations. The interaction map thus provides a sum of the interactions that may occur at some point during coronavirus RNA synthesis and provides a framework for future research.
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