Structure, regulation, and function of protein tyrosine phosphatases.
Structure, regulation, and function of protein tyrosine phosphatases.
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蛋白质酪氨酸磷酸酶的结构、调节和功能。
DOI：
10.1101/sqb.1991.056.01.032
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
GuidaJr,P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tonks,NK;Yang,Q;GuidaJr,P
蛋白质中酪氨酰残基的磷酸化是许多信号转导事件的重要方面，包括正常和肿瘤细胞生长和增殖的控制。自酪氨酸磷酸化的最早观察以来，人们已经认识到这是一个可逆的过程，其中靶底物中磷酸盐的净水平反映了激酶和磷酸酶的竞争作用之间的平衡。因此，在由劳斯肉瘤病毒的温度敏感突变体转化的细胞中，在允许温度下观察到磷酸酪氨酸水平的升高，在该温度下激酶是活性的;然而，如果将细胞转移到非允许温度，在该温度下激酶失活，由于蛋白酪氨酸磷酸酶（PTPases）的作用，酪氨酸残基的快速去磷酸化增强（塞夫顿等人，1980）。近10年来，蛋白酪氨酸激酶的研究取得了很大的进展，而...
The phosphorylation of tyrosyl residues in proteins is an essential aspect of many signal transduction events, including the control of both normal and neoplastic cell growth and proliferation. Since the earliest observations of tyrosine phosphorylation, it has been appreciated that this is a reversible process in which the net level of phosphate in a target substrate reflects the balance between the competing action of kinases and phosphatases. Thus, in cells transformed by temperature-sensitive mutants of Rous sarcoma virus, an elevation in the levels of phosphotyrosine is observed at the permissive temperature, at which the kinase is active; however, if the cells are shifted to the nonpermissive temperature, at which the kinase is inactivated, a rapid dephosphorylation of tyrosyl residues ensues due to the action of protein tyrosine phosphatases (PTPases) (Sefton et al. 1980). The last 10 years has witnessed great progress in the characterization of the protein tyrosine kinases, whereas...
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佛波二酯增加人类 T 细胞中白细胞共同抗原 CD45 的磷酸化
影响因子：
5.4
作者：
M. Autero;C. Gahmberg
通讯作者：
C. Gahmberg
DOI：
10.1073/pnas.82.19.6576
发表时间：
1985-01-01
影响因子：
11.1
作者：
MAHER, PA;PASQUALE, EB;SINGER, SJ
通讯作者：
SINGER, SJ
影响因子：
56.9
作者：
GUAN, KL;DIXON, JE
通讯作者：
DIXON, JE
膜蛋白酪氨酸磷酸酶的激活涉及 cAMP 和 Ca2/磷脂依赖性蛋白激酶。
DOI：
10.1073/pnas.88.15.6696
发表时间：
1991
影响因子：
11.1
作者：
D. Brautigan;F. Pinault
通讯作者：
F. Pinault
证明白细胞共同抗原CD45是一种蛋白酪氨酸磷酸酶。
影响因子：
2.9
作者：
Tonks,NK;Charbonneau,H;Diltz,CD;Fischer,EH;Walsh,KA
通讯作者：
Walsh,KA