The solution structure of the kallikrein-related peptidases inhibitor SPINK6.
The solution structure of the kallikrein-related peptidases inhibitor SPINK6.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2016.01.172
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发表时间：
2016-02-26
影响因子：
3.1
通讯作者：
Grötzinger J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jung S;Fischer J;Spudy B;Kerkow T;Sönnichsen FD;Xue L;Bonvin AM;Goettig P;Magdolen V;Meyer-Hoffert U;Grötzinger J
激肽释放酶相关肽酶 (KLK) 对于表皮屏障功能至关重要，并参与脱皮过程的蛋白水解调节。据报道，特应性皮炎中 KLK 水平升高。在皮肤中，KLK 的蛋白水解活性受到 Kazal 型丝氨酸蛋白酶抑制剂 (SPINK) 家族的特异性抑制剂的调节。 SPINK6 显示在人角质层中表达，并且能够抑制多种 KLK，例如 KLK4、-5、-12、-13 和 -14。为了了解特异性抑制的结构特征，我们通过核磁共振波谱解析了溶液中 SPINK6 的结构，并研究了其与 KLK 的相互作用。因此，除了保守的结合模式之外，我们还确定了迄今为止尚未在 SPINK 抑制剂中观察到的替代结合模式。
Kallikrein-related peptidases (KLKs) are crucial for epidermal barrier function and are involved in the proteolytic regulation of the desquamation process. Elevated KLK levels were reported in atopic dermatitis. In skin, the proteolytic activity of KLKs is regulated by specific inhibitors of the serine protease inhibitor of Kazal-type (SPINK) family. SPINK6 was shown to be expressed in human stratum corneum and is able to inhibit several KLKs such as KLK4, -5, -12, -13 and -14. In order to understand the structural traits of the specific inhibition we solved the structure of SPINK6 in solution by NMR-spectroscopy and studied its interaction with KLKs. Thereby, beside the conserved binding mode, we identified an alternate binding mode which has so far not been observed for SPINK inhibitors.
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影响因子：
3.7
作者：
Kantyka T;Latendorf T;Wiedow O;Bartels J;Gläser R;Dubin G;Schröder JM;Potempa J;Meyer-Hoffert U
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作者：
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