Further characterization of the binding properties of a GalNAc specific lectin from Codium fragile subspecies tomentosoides.
Further characterization of the binding properties of a GalNAc specific lectin from Codium fragile subspecies tomentosoides.
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脆性毛藻亚种 GalNAc 特异性凝集素的结合特性的进一步表征。
DOI：
10.1093/glycob/7.8.1061
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发表时间：
1997
期刊：
影响因子：
4.3
通讯作者：
Kabat,EA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wu,AM;Song,SC;Chang,SC;Wu,JH;Chang,KS;Kabat,EA
先前对从codium fragilesubspeciestomentosoides（CFT）中分离的一种凝集素结合特性的研究表明，该凝集素在还原和非还原端都能识别GalNAcα1→序列。在本研究中，通过定量沉淀（QPA）和凝集素酶结合抑制实验进一步表征了CFT的碳水化合物特异性。在QPA测试的糖型中，所有含有糖蛋白的asialo- galnaα 1→与凝集素反应良好。几乎全部含有Tn （galnac α 1→Ser/Thr）残基作为碳水化合物侧链的亚洲鼠和羊下颌下糖蛋白和C型链球菌多糖完全沉淀了所添加的凝集素，而含有tam - horsfall Sd（a+）糖蛋白的GalNAcβ→亚洲鼠下颌下糖蛋白及其产物无活性。在抑制凝集素-糖蛋白相互作用的寡糖中，GalNAcα1→3GalNAcβ1→3GalNAcα1→4Galβ1→4GIc（Fp）和GalNAcα1→3GalNAc α1→benzyl （Tα）活性最好，是GalNAc活性的125倍，分别是GalNAcα1→3(lfu α1→2)Gal（Ah）和GalNAcα1→3GalNAc (T)活性的3.3倍、6.6倍和43倍。从目前和以往的结果来看，CFT的结合位点可能为从galnac α 1→到五糖（Fp）的凹槽型。该凝集素的碳水化合物特异性可以通过凝集素决定因子的递减顺序来构建和总结如下：Fp和Tα > Tn簇> Ah > I/II。
Previous study on the binding properties of a lectin isolated fromCodium fragilesubspeciestomentosoides(CFT) indicates that this lectin recognizes the GalNAcα1→ sequence at both reducing and nonreducing ends. In this study, the carbohydrate specificity of CFT was further characterized by quantitative precipitin (QPA) and inhibition of lectin-enzyme binding assays. Of the glycoforms tested for QPA, all asialo-GalNAcα1→ containing glyco-proteins reacted well with the lectin. Asialo hamster and ovine submandibular glycoproteins, which contain almost exclusively Tn (GalNAcαl→Ser/Thr) residues as carbohydrate side chains, andStreptococcustype C polysaccharide completely precipitated the lectin added, while the GalNAcβ→containing Tamm-Horsfall Sd(a+) glycopro-tein and its asialo product were inactive. Among the oligo-saccharides tested for inhibiting lectin-glycoprotein interaction, GalNAcα1→3GalNAcβ1→3Galα1→4Galβ1→4GIc(Fp) and Galβ1→3GalNAcα1→benzyl (Tα) were the best, and about 125-fold more active than GalNAc They were about 3.3, 6.6, and 43 times more active than Tn containing glycopeptides, GalNAcα1→3(LFucα1→ 2)Gal(Ah) and Galβ1→3GalNAc(T), respectively. From the present and previous results, it is concluded that the combining site of CFT is probably of a groove type that recognizes from GalNAcαl→ to pentasaccharide(Fp). The carbohydrate specificity of this lectin can be constructed and summarized in decreasing order by lectin determinants as follows: Fp and Tα > Tn cluster > Ah≫I/II.
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