Microsecond folding experiments and simulations: a match is made.
Microsecond folding experiments and simulations: a match is made.
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DOI：
10.1039/c3cp43992e
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发表时间：
2013-03-14
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gruebele M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Prigozhin MB;Gruebele M
在过去的二十年里，蛋白质折叠实验从秒或毫秒级的时间尺度加速到微秒级的时间尺度，全原子模拟从纳秒级扩展到微秒级甚至毫秒级的时间尺度。在两者相遇的地方，现在可以直接比较结果，允许验证和改进力场，并允许以原子细节解释实验数据。在这个角度来看，我们比较最近的实验和模拟微秒的时间尺度上，指出已经取得的进展，在确定本地结构从基于物理的模拟，完善实验和模拟，以提供更多的定量基础机制，并解决多个反应坐标，下坡折叠，和复杂的底层结构的展开或错误折叠状态的问题。
For the past two decades, protein folding experiments have been speeding up from the second or millisecond time scale to the microsecond time scale, and full-atom simulations have been extended from the nanosecond to the microsecond and even millisecond time scale. Where the two meet, it is now possible to compare results directly, allowing force fields to be validated and refined, and allowing experimental data to be interpreted in atomistic detail. In this perspective we compare recent experiments and simulations on the microsecond time scale, pointing out the progress that has been made in determining native structures from physics-based simulations, refining experiments and simulations to provide more quantitative underlying mechanisms, and tackling the problems of multiple reaction coordinates, downhill folding, and complex underlying structure of unfolded or misfolded states.
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影响因子：
4.4
作者：
Becker, OM;Karplus, M
通讯作者：
Karplus, M
DOI：
10.1073/pnas.0408098102
发表时间：
2005-05-10
影响因子：
11.1
作者：
Best, RB;Hummer, G
通讯作者：
Hummer, G
影响因子：
4.4
作者：
Berezhkovskii, Alexander;Szabo, Attila
通讯作者：
Szabo, Attila
影响因子：
6.8
作者：
Blanco, F;Ramírez-Alvarado, M;Serrano, L
通讯作者：
Serrano, L
DOI：
10.1073/pnas.84.21.7524
发表时间：
1987-11-01
影响因子：
11.1
作者：
BRYNGELSON, JD;WOLYNES, PG
通讯作者：
WOLYNES, PG