Fluorescence Resonance Energy Transfer (FRET)-based Detection of Profilin-VASP Interaction.
Fluorescence Resonance Energy Transfer (FRET)-based Detection of Profilin-VASP Interaction.
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DOI：
10.1007/s12195-010-0133-z
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发表时间：
2011-03-01
影响因子：
2.8
通讯作者：
Roy, Partha
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gau, Dave;Ding, Zhijie;Baty, Catherine;Roy, Partha
Profilins属于一个小的g -肌动蛋白结合蛋白家族，被认为通过与一系列肌动蛋白结合蛋白(包括Ena（激活）/VASP（血管舒张剂刺激磷酸化蛋白）的相互作用，在迁移细胞的前沿帮助f -肌动蛋白延伸。Profilin与主要肌动蛋白调节因子的相互作用几乎完全是用生化方法研究的。因此，到目前为止，这些蛋白质-蛋白质相互作用的时空特征尚未得到解决。在本文中，我们首次证明了基于gfp的荧光共振能量转移（FRET）技术检测VASP与profilin-1相互作用的可行性，profilin-1是profilin家族基因中普遍表达的成员。具体来说，我们在MDA-MB-231乳腺癌细胞中进行了受体光漂白FRET，以显示在前缘附近的膜褶处有明显的VASP-Pfn1相互作用。
Profilins belong to a family of small G-actin binding proteins which are thought to assist in F-actin elongation at the leading edge of migrating cells through their interactions with a host of actin-binding proteins including Ena (enabled)/VASP (vasodilator stimulated phosphoprotein). Profilin's interactions with the major actin regulators have been studied almost exclusively using biochemical methods. Therefore spatiotemporal features of these protein–protein interactions have not been resolved so far. In this paper, we for the first time demonstrate the feasibility of GFP-based fluorescence resonance energy transfer (FRET) technique to detect VASP's interaction with profilin-1, a ubiquitously expressed member of profilin family of genes. Specifically, we performed acceptor photobleaching FRET in MDA-MB-231 breast cancer cells to show prominent VASP–Pfn1 interaction at the membrane ruffles near the leading edge.
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