Assembly of allosteric macromolecular switches: lessons from PKA.
Assembly of allosteric macromolecular switches: lessons from PKA.
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DOI：
10.1038/nrm3432
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发表时间：
2012-10
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
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作者：
蛋白激酶是动态的分子开关，其已经进化为仅被瞬时激活。激酶活性嵌入在保守的激酶核心内，其通常由相关结构域、接头和相互作用蛋白调节。此外，蛋白激酶通常与大分子复合物连接，以提供更严格的时空控制。因此，单独的激酶结构域的结构表征是不足以解释蛋白激酶的功能和调节在体内。环腺苷酸依赖性蛋白激酶（PKA）的结构表征的最新进展，阐明了我们的知识激酶信号的发展，从单一的激酶亚基的结构研究的重点转移到大分子复合物。
Protein kinases are dynamic molecular switches that have evolved to be only transiently activated. Kinase activity is embedded within a conserved kinase core, which is typically regulated by associated domains, linkers and interacting proteins. Moreover, protein kinases are often tethered to large macromolecular complexes to provide tighter spatiotemporal control. Thus, structural characterization of kinase domains alone is insufficient to explain protein kinase function and regulation in vivo. Recent progress in structural characterization of cyclic AMP-dependent protein kinase (PKA) exemplifies how our knowledge of kinase signalling has evolved by shifting the focus of structural studies from single kinase subunits to macromolecular complexes.
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DOI：
10.1016/0006-291x(70)90581-4
发表时间：
1970-01-01
影响因子：
3.1
作者：
GILL, GN;GARREN, LD
通讯作者：
GARREN, LD
影响因子：
16.2
作者：
CADD, G;MCKNIGHT, GS
通讯作者：
MCKNIGHT, GS
影响因子：
2.9
作者：
HERBERG, FW;TAYLOR, SS
通讯作者：
TAYLOR, SS
影响因子：
2.9
作者：
Dunker, AK;Lawson, JD;Obradovic, Z
通讯作者：
Obradovic, Z
影响因子：
4.8
作者：
Humphries, KM;Deal, MS;Taylor, SS
通讯作者：
Taylor, SS