Proteolytic activation of membrane-bound guanylate cyclase.
Proteolytic activation of membrane-bound guanylate cyclase.
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膜结合鸟苷酸环化酶的蛋白水解激活。
DOI：
10.1016/s0006-2952(01)00533-0
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发表时间：
2001
影响因子：
5.8
通讯作者：
Chang,CH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen,ZJ;Song,DL;Miao,Z;Chang,CH
膜结合鸟苷酸环化酶-A（GC-A）是心房利钠因子（ANF）的受体，它的激酶样结构域对GC-A的表达有调节作用。为了解决这种调节的性质，我们测量了各种蛋白酶对大鼠肺膜鸟苷酸环化酶活性的影响，以及对细菌表达的催化结构域（GC-C）和由鸟苷酸环化酶的激酶样和催化结构域（GC-KC）组成的重组肽的活性的影响。链霉蛋白酶以双相方式增加大鼠鸟苷酸环化酶活性，在约10-20 μg/测定管时具有最大作用。嗜热菌蛋白酶对大鼠肺细胞膜鸟苷酸环化酶活性的影响与链霉蛋白酶相似。在细菌表达的蛋白质的情况下，链霉蛋白酶增加GC-kc的活性，但不是GC-c。这些结果表明，GC-A含有一个自抑制网站上的激酶样结构域，并通过有限的蛋白水解去除自抑制网站导致酶的激活。用链霉蛋白酶预处理大鼠肺膜后，ANF和ATP对GC-A的激活作用较差，提示ANF/ATP和链霉蛋白酶通过相同的机制激活鸟苷酸环化酶。这表明，ANF和ATP的GC-A的结合可能会引起受体的构象变化，释放酶活性的抑制约束，导致酶的激活。
Membrane-bound guanylate cyclase-A (GC-A), the receptor for atrial natriuretic factor (ANF), has been shown to be regulated by its kinase-like domain. To resolve the nature of this regulation, we measured the effects of various proteases on the activity of guanylate cyclase in rat lung membranes, and on the activity of the bacterial-expressed catalytic domain (GC-c) and on a recombinant peptide composed of both the kinase-like and catalytic domain (GC-kc) of guanylate cyclase. Pronase increased rat guanylate cyclase activity in a biphasic manner with a maximal effect at about 10–20 μg per assay tube. Thermolysin had effects similar to those of pronase on the activity of guanylate cyclase in rat lung membranes. In the case of bacterial-expressed proteins, pronase increased the activity of GC-kc, but not GC-c. These results indicate that GC-A contains an autoinhibitory site on its kinase-like domain, and that removal of the autoinhibitory site by limited proteolysis leads to enzyme activation. GC-A was poorly activated by ANF and ATP after the rat lung membrane was pretreated with pronase, suggesting that ANF/ATP and pronase activate guanylate cyclase through the same mechanism. It is suggested that the binding of ANF and ATP to GC-A may induce a conformational change of the receptor that releases the inhibitory constraint on enzyme activity leading to enzyme activation.
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