Albuminated Glycoenzymes: Enzyme Stabilization through Orthogonal Attachment of a Single-Layered Protein Shell around a Central Glycoenzyme Core.
Albuminated Glycoenzymes: Enzyme Stabilization through Orthogonal Attachment of a Single-Layered Protein Shell around a Central Glycoenzyme Core.
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白化糖酶：通过围绕中央糖酶核心的单层蛋白质壳的正交附着来稳定酶。
DOI：
10.1021/acs.bioconjchem.6b00103
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发表时间：
2016
影响因子：
4.7
通讯作者：
McShane,MichaelJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ritter,DustinW;Newton,JaredM;Roberts,JasonR;McShane,MichaelJ
在这里，我们展示了一种通过在单酶水平上白蛋白的正交共价连接来稳定酶的方法。以这种方式制备基于来自黑曲霉的葡萄糖氧化酶和过氧化氢酶的白化糖酶(AG)。凝胶过滤色谱和动态光散射支持修饰，流体动力学半径增加约 100%。白蛋白化后为 60%。两种 AG 在加热至 90 °C 期间均表现出显着的抗聚集性，但这种效果在白化过氧化氢酶中更为深刻。白化葡萄糖氧化酶的功能特征随暴露类型的不同而有很大差异。与天然葡萄糖氧化酶相比，AG 的热失活减少了 25 倍以上，并且在 37°C 储存一个月后观察到适度的稳定性。然而，白化对葡萄糖氧化酶的运行稳定性没有影响。
Here we demonstrate an approach to stabilize enzymes through the orthogonal covalent attachment of albumin on the single-enzyme level. Albuminated glycoenzymes (AGs) based upon glucose oxidase and catalase fromAspergillus nigerwere prepared in this manner. Gel filtration chromatography and dynamic light scattering support modification, with an increase in hydrodynamic radius of ca. 60% upon albumination. Both AGs demonstrate a marked resistance to aggregation during heating to 90 °C, but this effect is more profound in albuminated catalase. The functional characteristics of albuminated glucose oxidase vary considerably with exposure type. The AG’s thermal inactivation is reduced more than 25 times compared to native glucose oxidase, and moderate stabilization is observed with one month storage at 37 °C. However, albumination has no effect on operational stability of glucose oxidase.
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