Fluorescence determination of tryptophan side-chain accessibility and dynamics in triple-helical collagen-like peptides.
Fluorescence determination of tryptophan side-chain accessibility and dynamics in triple-helical collagen-like peptides.
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三螺旋胶原蛋白样肽中色氨酸侧链可及性和动力学的荧光测定。
DOI：
10.1016/s0006-3495(03)74869-3
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发表时间：
2003
影响因子：
3.4
通讯作者：
Ludescher,RichardD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Simon-Lukasik,KristineV;Persikov,AntonV;Brodsky,Barbara;Ramshaw,JohnAM;Laws,WilliamR;AlexanderRoss,JB;Ludescher,RichardD
我们报告色氨酸荧光测量的发射强度，碘化物淬灭，和各向异性，描述了在X和Y网站的稳定的胶原蛋白样肽序列（Gly-X-Y）n的环境和动力学。两个位点约90%的色氨酸具有相似的溶剂暴露荧光性质，寿命为8.5- 9 ns。各向异性衰变的分析使用的关联模型表明，这些长寿命的人口经历快速去极化运动与0.5ns的相关时间，然而，在Y网站的快速运动的程度是相当少的基本上不受限制的运动在X网站。在这两个网站约10%的Dahans有一个较短的（103 ns）寿命表明接近蛋白质淬灭基团，这些少数群体是固定的肽表面上，去极化只有通过整体三聚体旋转。碘淬灭表明X位点的双氢分子更容易被溶剂吸收。X位点的侧链比Y位点的残基更容易被溶剂接近，并且移动的更多，并且可以更容易地在胶原纤维中的交替分子间相互作用中波动。胶原样肽的荧光分析为研究胶原蛋白和明胶凝胶中三螺旋连接的结构、动力学和功能奠定了基础。
We report tryptophan fluorescence measurements of emission intensity, iodide quenching, and anisotropy that describe the environment and dynamics at X and Y sites in stable collagen-like peptides of sequence (Gly-X-Y)n. About 90% of tryptophans at both sites have similar solvent exposed fluorescence properties and a lifetime of 8.5–9ns. Analysis of anisotropy decays using an associative model indicates that these long lifetime populations undergo rapid depolarizing motion with a 0.5ns correlation time; however, the extent of fast motion at the Y site is considerably less than the essentially unrestricted motion at the X site. About 10% of tryptophans at both sites have a shorter (∼3ns) lifetime indicating proximity to a protein quenching group; these minor populations are immobile on the peptide surface, depolarizing only by overall trimer rotation. Iodide quenching indicates that tryptophans at the X site are more accessible to solvent. Side chains at X sites are more solvent accessible and considerably more mobile than residues at Y sites and can more readily fluctuate among alternate intermolecular interactions in collagen fibrils. This fluorescence analysis of collagen-like peptides lays a foundation for studies on the structure, dynamics, and function of collagen and of triple-helical junctions in gelatin gels.
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