Intrinsically disordered protein threads through the bacterial outer-membrane porin OmpF.
Intrinsically disordered protein threads through the bacterial outer-membrane porin OmpF.
复制标题
DOI：
10.1126/science.1237864
复制
发表时间：
2013-06-28
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kleanthous C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Housden NG;Hopper JT;Lukoyanova N;Rodriguez-Larrea D;Wojdyla JA;Klein A;Kaminska R;Bayley H;Saibil HR;Robinson CV;Kleanthous C
孔蛋白是β-桶外膜蛋白，小溶质和代谢物通过其扩散，这些溶质和代谢物也在细胞死亡期间被利用。我们已经研究了细菌素大肠杆菌素E9（ColE 9）如何在大肠杆菌的表面组装一个细胞毒性的易位子，并将三聚体孔蛋白OmpF。易位子的形成涉及ColE 9的非结构化N-末端结构域以相反的方向穿过两个OmpF亚基，以固定的方向在膜的另一侧捕获其靶TolB，从而触发大肠杆菌素输入。因此，一种内在无序的蛋白质可以通过寡聚孔蛋白的狭窄孔隧穿，将表位信号传递给细胞，引发细胞死亡。
Porins are β-barrel outer membrane proteins through which small solutes and metabolites diffuse that are also exploited during cell death. We have studied how the bacteriocin colicin E9 (ColE9) assembles a cytotoxic translocon at the surface of Escherichia coli that incorporates the trimeric porin OmpF. Formation of the translocon involved ColE9’s unstructured N-terminal domain threading in opposite directions through two OmpF subunits, capturing its target TolB on the other side of the membrane in a fixed orientation that triggers colicin import. Thus an intrinsically disordered protein can tunnel through the narrow pores of an oligomeric porin to deliver an epitope signal to the cell to initiate cell death.
登录
查看更多内容
完整膜蛋白复合物的质谱法。
影响因子：
14.8
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
64.8
作者：
Kirkup, BC;Riley, MA
通讯作者：
Riley, MA
影响因子：
15
作者：
Bonsor, Daniel A.;Grishkovskaya, Irina;Kleanthous, Colin
通讯作者：
Kleanthous, Colin
影响因子：
9.8
作者：
Farrance OE;Hann E;Kaminska R;Housden NG;Derrington SR;Kleanthous C;Radford SE;Brockwell DJ
通讯作者：
Brockwell DJ
DOI：
10.1038/nsb997
发表时间：
2003-11-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Kurisu, G;Zakharov, SD;Cramer, WA
通讯作者：
Cramer, WA