Analysis of the major large polypeptides of rat seminal vesicle secretion: SVS I, II, and III.
Analysis of the major large polypeptides of rat seminal vesicle secretion: SVS I, II, and III.
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大鼠精囊分泌的主要大多肽分析：SVS I、II、III。
DOI：
10.1095/biolreprod36.2.501
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发表时间：
1987
影响因子：
3.6
通讯作者：
Kistler,WS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wagner,CL;Kistler,WS
大鼠储精囊分泌物（SVS）含有多种蛋白质复合物，这些蛋白质复合物似乎通过链间二硫键连接。在还原和十二烷基硫酸钠（SDS）凝胶电泳分析后，该图谱分离为3个主要高分子量（SVS I-100，000、SVS II-50，000、SVS III-37，000）和3个主要低分子量蛋白条带（SVS IV、V和VI）。二维SDS凝胶（1维未还原，2维还原）可鉴别交联物质的组分。在天然分泌中，SVS I形成一系列寡聚体，包括SVS II和III。基本上所有的SVS III都参与了这些复合物，而大部分SVS II则以明显的同二聚体形式出现。较小的蛋白质（SVS IV-VI）不参与共价交联复合物。通过各种程序分离较大多肽的还原形式，包括在6 M盐酸胍中的琼脂糖凝胶过滤、反相高压液相色谱、硫酸铵分级分离和制备型聚丙烯酰胺凝胶电泳。基于其大小、溶解度和氨基酸组成，SVS II被鉴定为分泌物的主要cloprotein蛋白。
Rat seminal vesicle secretion (SVS) contains a variety of protein complexes that seem to be linked by interchain disulfide bonds. Upon reduction and analysis by sodium dodecyl sulfate (SDS) gel electrophoresis, this pattern resolves to 3 major high molecular weight (SVS I–100,000, SVS II–50,000, SVS III–37,000) and 3 major low molecular weight protein bands (SVS IV, V, and VI). A two-dimensional SDS gel (1st dimension unreduced, 2nd dimension reduced) permitted identification of the components of the cross-linked species. In the native secretion, SVS I forms a series of oligomers that include both SVS II and III. Essentially all of SVS III is involved in these complexes, while the bulk of SVS II occurs instead as an apparent homodimer. The smaller proteins (SVS IV–VI) are not involved in covalently crosslinked complexes. The reduced forms of the larger polypeptides were isolated by a variety of procedures involving agarose gel filtration in 6M guanidine hydrochloride, reversed-phase high pressure liquid chromatography, ammonium sulfate fractionation, and preparative polyacrylamide gel electrophoresis. Based on its size, solubility, and amino acid composition, SVS II was identified as the major clottable protein of the secretion.
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