Structural modeling of histone methyltransferase complex Set1C from Saccharomyces cerevisiae using constraint‐based docking
Structural modeling of histone methyltransferase complex Set1C from Saccharomyces cerevisiae using constraint‐based docking
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使用基于约束的对接对酿酒酵母组蛋白甲基转移酶复合物 Set1C 进行结构建模
DOI：
10.1002/pmic.201000283
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发表时间：
2010
期刊：
影响因子：
3.4
通讯作者：
Michael Schroeder
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Anne Tuukkanen;Bingding Huang;Andreas Henschel;Francis Stewart;Michael Schroeder
Set1C是一种组蛋白甲基转移酶，在酵母基因调控中发挥重要作用。模拟这种八亚基蛋白质复合物的结构是进一步阐明其功能机制的重要开放问题。最近，在使用约束来限制亚基的二元对接中的组合爆炸的更大的复合物的建模方面已经取得了进展。在这里，我们对Set1C的亚基进行建模，并开发了一种基于约束的对接方法，该方法使用高质量的蛋白质相互作用以及功能数据来指导和约束组合组装过程。最终获得了22个模型。由亚基Set1，Bre2，Sdc 1和Swd 2组成的核心复合物在超过一半的模型中构象保守，因此，具有较高的置信度。我们描述了这些高置信度和低置信度的界面，并讨论了Set1C功能的影响。
Set1C is a histone methyltransferase playing an important role in yeast gene regulation. Modeling the structure of this eight‐subunit protein complex is an important open problem to further elucidate its functional mechanism. Recently, there has been progress in modeling of larger complexes using constraints to restrict the combinatorial explosion in binary docking of subunits. Here, we model the subunits of Set1C and develop a constraint‐based docking approach, which uses high‐quality protein interaction as well as functional data to guide and constrain the combinatorial assembly procedure. We obtained 22 final models. The core complex consisting of the subunits Set1, Bre2, Sdc1 and Swd2 is conformationally conserved in over half of the models, thus, giving high confidence. We characterize these high‐confidence and the lower confidence interfaces and discuss implications for the function of Set1C.
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影响因子：
56.9
作者：
Walhout, AJM;Sordella, R;Vidal, M
通讯作者：
Vidal, M
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DOI：
--
发表时间：
2008
期刊：
Nature Structural &Molecular Biology
影响因子：
--
作者：
B. Turner
通讯作者：
B. Turner
影响因子：
16
作者：
Ng, HH;Robert, F;Struhl, K
通讯作者：
Struhl, K
影响因子：
2.9
作者：
Andrusier, Nelly;Mashiach, Efrat;Nussinov, Ruth;Wolfson, Haim J.
通讯作者：
Wolfson, Haim J.
影响因子：
16
作者：
Schneider, J;Wood, A;Shilatifard, A
通讯作者：
Shilatifard, A