Structural and biochemical characterization of iminodiacetate oxidase from Chelativorans sp. BNC1
Structural and biochemical characterization of iminodiacetate oxidase from Chelativorans sp. BNC1
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Chelativorans sp 亚氨基二乙酸氧化酶的结构和生化特征。
DOI：
10.1111/mmi.14399
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发表时间：
2019
影响因子：
3.6
通讯作者：
Xun, Luying
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kang, ChulHee;Jun, Se‐Young;Bravo, Abigail G.;Vargas, Erick M.;Liu, Honglei;Lewis, Kevin M.;Xun, Luying
乙二胺四乙酸盐 (EDTA) 因其广泛的用途和稳定的金属-EDTA 络合物的顽抗性而成为地表水中最丰富的有机污染物。包括 Chelativorans sp.BNC1 在内的一些细菌可以用单加氧酶将 EDTA 降解为乙二胺二乙酸 (EDDA)，然后使用亚氨基二乙酸氧化酶 (IdaA) 在两步氧化中进一步将 EDDA 降解为乙二胺。为了减轻 EDTA 对环境的污染，破译代谢酶的机制是知情的 EDTA 生物修复的必要先决条件。尽管IdaA不能氧化甘氨酸，但IdaA的晶体结构显示出其与甘氨酸氧化酶相似的三级和四级结构。所有已确认的底物 EDDA、乙二胺单乙酸盐、亚氨基二乙酸盐和肌氨酸都是具有至少一个 N-乙酰基的仲胺。每个底物都结合在溶剂连接的空腔中异咯嗪环的侧面。底物的羧基与Arg265和Arg307结合。催化残基 Tyr250 位于氢键网络下方，可作为通用碱促进其去质子化，以乙醛酸形式除去仲胺的乙酸基团。因此，IdaA 是一种仲胺氧化酶，我们的研究结果提高了对 EDTA 生物修复和仲胺代谢所涉及的分子机制的理解。
Ethylenediaminetetraacetate (EDTA) is the most abundant organic pollutant in surface water because of its extensive usage and the recalcitrance of stable metal‐EDTA complexes. A few bacteria includingChelativorans sp.BNC1 can degrade EDTA with a monooxygenase to ethylenediaminediacetate (EDDA) and then use iminodiacetate oxidase (IdaA) to further degrade EDDA into ethylenediamine in a two‐step oxidation. To alleviate EDTA pollution into the environment, deciphering the mechanisms of the metabolizing enzymes is an imperative prerequisite for informed EDTA bioremediation. Although IdaA cannot oxidize glycine, the crystal structure of IdaA shows its tertiary and quaternary structures similar to those of glycine oxidases. All confirmed substrates, EDDA, ethylenediaminemonoacetate, iminodiacetate and sarcosine are secondary amines with at least one N‐acetyl group. Each substrate was bound at there‐side face of the isoalloxazine ring in a solvent‐connected cavity. The carboxyl group of the substrate was bound by Arg265and Arg307. The catalytic residue, Tyr250, is under the hydrogen bond network to facilitate its deprotonation acting as a general base, removing an acetate group of secondary amines as glyoxylate. Thus, IdaA is a secondary amine oxidase, and our findings improve understanding of molecular mechanism involved in the bioremediation of EDTA and the metabolism of secondary amines.
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