Determination of Histidine Protonation States in Proteins by Fast Magic Angle Spinning NMR.
Determination of Histidine Protonation States in Proteins by Fast Magic Angle Spinning NMR.
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DOI：
10.3389/fmolb.2021.767040
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发表时间：
2021
影响因子：
5
通讯作者：
Polenova T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zadorozhnyi R;Sarkar S;Quinn CM;Zadrozny KK;Ganser-Pornillos BK;Pornillos O;Gronenborn AM;Polenova T
组氨酸残基在蛋白质中发挥重要的结构和功能作用，例如充当金属结合配体、介导酶催化和调节质子通道活性。许多这些活性是由咪唑环的电离态调节的。在这里，我们提出了一种快速 MAS NMR 方法，用于在 40-62 kHz 频率下测定 His 的质子化和互变异构状态。这些实验在二维异核相关实验中将 1H 检测与选择性磁化反转技术和基于转移回波双共振 (TEDOR) 的滤波器结合起来。我们使用 HIV-1 CACTD-SP1 蛋白的微晶组装体来说明这种方法。
Histidine residues play important structural and functional roles in proteins, such as serving as metal-binding ligands, mediating enzyme catalysis, and modulating proton channel activity. Many of these activities are modulated by the ionization state of the imidazole ring. Here we present a fast MAS NMR approach for the determination of protonation and tautomeric states of His at frequencies of 40–62 kHz. The experiments combine 1H detection with selective magnetization inversion techniques and transferred echo double resonance (TEDOR)–based filters, in 2D heteronuclear correlation experiments. We illustrate this approach using microcrystalline assemblies of HIV-1 CACTD-SP1 protein.
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影响因子：
2.2
作者：
Hou, Guangjin;Yan, Si;Trebosc, Julien;Amoureux, Jean-Paul;Polenova, Tatyana
通讯作者：
Polenova, Tatyana
DOI：
10.1073/pnas.1400577111
发表时间：
2014-04-29
影响因子：
11.1
作者：
Hansen, Alexandar L.;Kay, Lewis E.
通讯作者：
Kay, Lewis E.
影响因子：
15
作者：
Hass, Mathias A. S.;Hansen, D. Flemming;Kay, Lewis E.
通讯作者：
Kay, Lewis E.
影响因子：
64.8
作者：
KOSSIAKOFF, AA;SPENCER, SA
通讯作者：
SPENCER, SA
来自固态NMR的流感M2质子通道中质子传导和门控的机制。
DOI：
10.1126/science.1191714
发表时间：
2010-10-22
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Hu F;Luo W;Hong M
通讯作者：
Hong M