Structure and function of the regulatory C-terminal HRDC domain from Deinococcus radiodurans RecQ.
Structure and function of the regulatory C-terminal HRDC domain from Deinococcus radiodurans RecQ.
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来自Deinoccus radiodurans recq的调节性C端HRDC结构域的结构和功能。
DOI：
10.1093/nar/gkn143
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发表时间：
2008-05
影响因子：
14.9
通讯作者：
Keck, James L.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Killoran, Michael P.;Keck, James L.
RecQ解旋酶通过参与DNA代谢途径的复杂网络，对于维持从细菌到人类的生物体中的基因组完整性至关重要。它们不同的细胞功能需要多个蛋白质结构域的专门化和协调，这些结构域将催化功能与DNA-蛋白质和蛋白质-蛋白质相互作用整合在一起。来自耐辐射异常球菌的RecQ解旋酶（DrRecQ）在RecQ家族成员中是不寻常的，因为它已经进化为利用三个“解旋酶和RNaseD C-末端”（HRDC）结构域来调节其活性。在这份报告中，我们描述了高分辨率结构的C-末端最HRDC域的DrRecQ。该结构揭示了不寻常的静电表面特征，将其与其他HRDC结构域区分开来。这些区域中单个残基的突变影响DrRecQ的DNA结合亲和力及其解旋部分双链体DNA底物的能力。两者合计，结果表明，不寻常的静电表面特征的DrRecQ HRDC域可能是重要的域间相互作用，调节结构特异性DNA结合，并帮助指导DrRecQ特定的重组/修复位点。
RecQ helicases are critical for maintaining genome integrity in organisms ranging from bacteria to humans by participating in a complex network of DNA metabolic pathways. Their diverse cellular functions require specialization and coordination of multiple protein domains that integrate catalytic functions with DNA–protein and protein–protein interactions. The RecQ helicase from Deinococcus radiodurans (DrRecQ) is unusual among RecQ family members in that it has evolved to utilize three ‘Helicase and RNaseD C-terminal’ (HRDC) domains to regulate its activity. In this report, we describe the high-resolution structure of the C-terminal-most HRDC domain of DrRecQ. The structure reveals unusual electrostatic surface features that distinguish it from other HRDC domains. Mutation of individual residues in these regions affects the DNA binding affinity of DrRecQ and its ability to unwind a partial duplex DNA substrate. Taken together, the results suggest the unusual electrostatic surface features of the DrRecQ HRDC domain may be important for inter-domain interactions that regulate structure-specific DNA binding and help direct DrRecQ to specific recombination/repair sites.
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作者：
Bernstein, DA;Keck, JL
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