Oligomerization of the transmembrane domain of IRE1α in SDS micelles.
Oligomerization of the transmembrane domain of IRE1α in SDS micelles.
复制标题
DOI：
10.1016/j.bbrc.2012.09.135
复制
发表时间：
2012-11-02
影响因子：
3.1
通讯作者：
Chan, Christina
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cho, Hyunju;LaMarca, Ryan;Chan, Christina
IRE 1 α（Inositol-requiring enzyme 1 α）是一种I型跨膜蛋白，具有激酶和核糖核酸酶双功能，是哺乳动物内质网（Endoplasmic reticulum，ER）内未折叠蛋白反应的传感器。虽然IRE 1 α的腔域和胞浆域被认为在调节蛋白质活性中起关键作用，但迄今为止还没有关于IRE 1 α跨膜域的功能和结构研究。在此，使用CD光谱，我们报告了IRE 1 α的跨膜结构域在膜样环境中是α螺旋的。此外，SDS-PAGE和FRET分析支持跨膜结构域在SDS胶束中形成寡聚体。因此，该研究将为了解跨膜结构域如何在调节IRE 1 α蛋白活性中发挥作用提供见解。
IRE1α (Inositol-requiring enzyme 1 α), an endoplasmic reticulum (ER)-resident sensor for mammalian unfolded protein response, is a type I transmembrane protein which has a bifunctional enzyme containing kinase and RNase domains. Although the luminal domain and cytosolic domain of IRE1α are thought to play crucial roles in regulating the protein activity, no functional and structural studies of the transmembrane domain exist thus far. Herein, using CD spectroscopy, we report that the transmembrane domain of the IRE1α is alpha helical in a membrane-like environment. In addition, SDS-PAGE and FRET analyses support that the transmembrane domain forms oligomers in SDS micelles. Thus, the study would provide insights into how the transmembrane domain plays a role in regulating the IRE1α protein activity.
登录
查看更多内容
影响因子：
64.5
作者：
Yoshida, H;Matsui, T;Mori, K
通讯作者：
Mori, K
影响因子：
5.8
作者：
Tusnády, GE;Simon, I
通讯作者：
Simon, I
DOI：
10.1093/protein/10.6.673
发表时间：
1997-06-01
期刊：
PROTEIN ENGINEERING
影响因子：
--
作者：
Cserzo, M;Wallin, E;Elofsson, A
通讯作者：
Elofsson, A
影响因子：
2.9
作者：
Melnyk, RA;Partridge, AW;Deber, CM
通讯作者：
Deber, CM
影响因子：
5.6
作者：
Käll, L;Krogh, A;Sonnhammer, ELL
通讯作者：
Sonnhammer, ELL