Multiple modes of catalysis-dependent inhibition and inactivation of aortic lysyl oxidase.
Multiple modes of catalysis-dependent inhibition and inactivation of aortic lysyl oxidase.
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主动脉赖氨酰氧化酶的多种催化依赖性抑制和失活模式。
DOI：
10.1016/0003-9861(83)90132-7
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发表时间：
1983
影响因子：
3.9
通讯作者：
Tang,SS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kagan,HM;Soucy,DM;Zoski,CG;Resnick,RJ;Tang,SS
从牛主动脉中纯化的赖氨酰氧化酶可以氧化简单的烷基单和二胺底物，产生相应的醛，H2O2和氨作为产物。这种底物的氧化限于每个酶分子约100次催化转换，因为赖氨酰氧化酶在这些胺的氧化过程中是合成催化和不可逆失活的。本研究表明，氧化剂清除剂的加入可以显著防止赖氨酰氧化酶的失活，氨产物是胺氧化的可逆竞争性抑制剂。此外，酶在催化过程中被胺底物或其酶加工衍生物共价标记。因此，赖氨酰氧化酶似乎受到多种模式的催化依赖性抑制或失活。赖氨酰氧化酶的协同催化失活可能代表了一种限制这种酶对它的弹性蛋白和胶原底物的活性的手段。
Lysyl oxidase purified from bovine aorta can oxidize simple alkyl mono- and diamine substrates yielding the respective aldehyde, H2O2, and ammonia as products. The oxidation of such substrates is limited to approximately 100 catalytic turnovers per enzyme molecule since lysyl oxidase is syncatalytically and irreversibly inactivated in the course of oxidation of these amines. The present study reveals that addition of oxidant scavengers protects significantly against inactivation of lysyl oxidase and that the ammonia product is a reversible competitive inhibitor of amine oxidation. Further, the enzyme becomes covalently labeled by the amine substrate or its enzyme-processed derivative during catalysis. Thus, lysyl oxidase appears subject to multiple modes of catalysis-dependent inhibition or inactivation. Syncatalytic inactivation of lysyl oxidase might represent a means of restricting the activity of this enzyme toward its elastin and collagen substratesin vivo.
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R. Abeles
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期刊：
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--
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