Ion-activated attractive patches as a mechanism for controlled protein interactions
Ion-activated attractive patches as a mechanism for controlled protein interactions
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离子激活的吸引斑块作为受控蛋白质相互作用的机制
DOI：
10.1038/srep07016
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发表时间：
2014
影响因子：
4.6
通讯作者：
R. Roth
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
F. Roosen-Runge;F. Zhang;F. Schreiber;R. Roth
了解蛋白质相互作用以控制蛋白质溶液的相态和成核行为是软物质、生物和医学研究的重要挑战。在这里，我们提出了蛋白质之间多价阳离子的离子桥作为阴离子激活的斑块相互作用机制，这一机制直接得到了蛋白质晶体中的实验结果的支持。通过一个直接显示参数依赖关系和物理联系的分析模型，对实验观察到的蛋白质溶液中的现象--包括电荷反转、重入凝聚、亚稳态液液相分离、团簇形成和不同的结晶路径--有了深刻的理解。实验和理论之间的直接联系为未来的实验、计算和理论研究提供了一个概念性的框架，这些主题包括基于斑块粒子统计物理的相行为和结晶路径的合理设计。
The understanding of protein interactions to control phase and nucleation behavior of protein solutions is an important challenge for soft matter, biological and medical research. Here, we present ion bridges of multivalent cations between proteins as anion-activatedmechanism for patchy interaction that is directly supported by experimental findings in protein crystals. A deep understanding of experimentally observed phenomena in protein solutions—including charge reversal, reentrant condensation, metastable liquid-liquid phase separation, cluster formation and different pathways of crystallization—is gained by an analytic model that directly displays parameter dependencies and physical connections. The direct connection between experiment and theory provides a conceptual framework for future experimental, computational and theoretical research on topics such as rational design of phase behavior and crystallization pathways on the basis of the statistical physics of patchy particles.
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DOI：
10.1073/pnas.84.20.7079
发表时间：
1987-10
影响因子：
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作者：
J. Thomson;P. Schurtenberger;G. Thurston;G. Benedek
通讯作者：
J. Thomson;P. Schurtenberger;G. Thurston;G. Benedek
晶格气体模型中的聚类和热力学
DOI：
--
发表时间：
2003
期刊：
影响因子：
--
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X. Campi;H. Krivine;J. Krivine
通讯作者：
J. Krivine
通过钇阳离子配体控制蛋白质结晶的新方法
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--
发表时间：
2011
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影响因子：
--
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通讯作者：
F. Schreiber
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4.4
作者：
S. Whitelam
通讯作者：
S. Whitelam
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发表时间：
1999
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影响因子：
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作者：
R. Sear
通讯作者：
R. Sear