Membrane fusion: grappling with SNARE and SM proteins.
Membrane fusion: grappling with SNARE and SM proteins.
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DOI：
10.1126/science.1161748
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发表时间：
2009-01-23
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rothman JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Südhof TC;Rothman JE
细胞膜内融合机制中普遍需要的两种成分SNARE和SM （Sec1/Munc18-like）蛋白在融合中起互补作用。囊泡和靶膜定位的SNARE蛋白拉上拉链，形成α-螺旋束，将两个膜紧紧地拉在一起，以施加融合所需的力。形状像扣子的SM蛋白与跨snare复合物结合以指导其融合作用。单独的融合反应由SNARE和SM蛋白的不同组合来执行，以确保特异性，并由将SM/SNARE融合机制嵌入生理环境的调节因子控制。这种调节在突触胞吐的速度和精度上是非常明显的，在突触胞吐中，Ca2+传感器synaptotagmin与钳激活复合物合作，控制启动突触传递和大脑功能基础的神经递质的精确时间释放。
The two universally required components of the intracellular membrane fusion machinery, SNARE and SM (Sec1/Munc18-like) proteins, play complementary roles in fusion. Vesicular and target membrane-localized SNARE proteins zipper up into an α-helical bundle that pulls the two membranes tightly together to exert the force required for fusion. SM proteins, shaped like clasps, bind to trans-SNARE complexes to direct their fusogenic action. Individual fusion reactions are executed by distinct combinations of SNARE and SM proteins to ensure specificity, and are controlled by regulators that embed the SM/SNARE fusion machinery into a physiological context. This regulation is spectacularly apparent in the exquisite speed and precision of synaptic exocytosis where the Ca2+-sensor synaptotagmin cooperates with the clamp-activator complexin to control the precisely timed release of neurotransmitters that initiates synaptic transmission and underlies brain function.
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DOI：
10.1126/science.1166500
发表时间：
2009-01-23
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Giraudo CG;Garcia-Diaz A;Eng WS;Chen Y;Hendrickson WA;Melia TJ;Rothman JE
通讯作者：
Rothman JE
影响因子：
25
作者：
Huntwork, Sarah;Littleton, J. Troy
通讯作者：
Littleton, J. Troy
影响因子：
64.8
作者：
Fukuda, R;McNew, JA;Söllner, TH
通讯作者：
Söllner, TH
影响因子：
5.3
作者：
DASCHER, C;OSSIG, R;SCHMITT, HD
通讯作者：
SCHMITT, HD
影响因子：
64.5
作者：
GEPPERT, M;GODA, Y;SUDHOF, TC
通讯作者：
SUDHOF, TC