Properties of ATP-dependent K(+) channels in adrenocortical cells.
Properties of ATP-dependent K(+) channels in adrenocortical cells.
复制标题
肾上腺皮质细胞中 ATP 依赖性 K( ) 通道的特性。
DOI：
10.1152/ajpcell.2001.280.1.c199
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发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Enyeart,JJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xu,L;Enyeart,JJ
牛肾上腺皮质束状带 (AZF) 细胞表达一种新型 ATP 依赖性 K+ 通透通道 (IAC)。全细胞和单通道记录用于表征 IAC 通道的离子选择性、电导以及核苷酸、无机磷酸盐和血管紧张素 II (ANG II) 的调节。在由外而外的贴片记录中，贴片吸管中的 ATP 增强了单一 IAC 通道的活性。这些通道是 K+ 选择性的，没有可测量的 Na+ 或 Ca2+ 电导。在具有生理浓度的二价阳离子 (M2+) 的对称 K+ 溶液中，IAC 通道向外整流，向外和向内弦电导分别为 94.5 和 27.0 pS。在没有 M2+ 的情况下，电导接近欧姆。包括 AMP-PNP 和 NaUTP 在内的抗水解核苷酸作为全细胞 IAC 电流的激活剂比 MgATP 更有效。无机聚三磷酸盐 (PPPi) 显着增强了 IAC 活性。在电流钳记录中，核苷酸和 PPPi 在 AZF 细胞中产生静息电位，这与其激活 IAC 的有效性相关。当贴片移液器含有 5 mM MgATP 时，ANG II (10 nM) 抑制全细胞 IAC 电流，但在 5 mM NaUTP 和 1 mM MgATP 存在时无效。选择性激酶拮抗剂不会降低 ANG II 的抑制作用。这些结果表明，IAC 是一种独特的 K+ 选择性通道，其活性可通过三磷酸核苷酸和 PPPi 增加。此外，他们提出了一种通过 ATP 结合和水解循环进行控制的 IAC 门控模型。
Bovine adrenocortical zona fasciculata (AZF) cells express a novel ATP-dependent K+-permeable channel (IAC). Whole cell and single-channel recordings were used to characterizeIACchannels with respect to ionic selectivity, conductance, and modulation by nucleotides, inorganic phosphates, and angiotensin II (ANG II). In outside-out patch recordings, the activity of unitaryIACchannels is enhanced by ATP in the patch pipette. These channels were K+selective with no measurable Na+or Ca2+conductance. In symmetrical K+solutions with physiological concentrations of divalent cations (M2+),IACchannels were outwardly rectifying with outward and inward chord conductances of 94.5 and 27.0 pS, respectively. In the absence of M2+, conductance was nearly ohmic. Hydrolysis-resistant nucleotides including AMP-PNP and NaUTP were more potent than MgATP as activators of whole cellIACcurrents. Inorganic polytriphosphate (PPPi) dramatically enhancedIACactivity. In current-clamp recordings, nucleotides and PPPiproduced resting potentials in AZF cells that correlated with their effectiveness in activatingIAC. ANG II (10 nM) inhibited whole cellIACcurrents when patch pipettes contained 5 mM MgATP but was ineffective in the presence of 5 mM NaUTP and 1 mM MgATP. Inhibition by ANG II was not reduced by selective kinase antagonists. These results demonstrate thatIACis a distinctive K+-selective channel whose activity is increased by nucleotide triphosphates and PPPi. Furthermore, they suggest a model forIACgating that is controlled through a cycle of ATP binding and hydrolysis.
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