Detection of Cysteine Redox States in Mitochondrial Proteins in Intact Mammalian Cells.
Detection of Cysteine Redox States in Mitochondrial Proteins in Intact Mammalian Cells.
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完整哺乳动物细胞线粒体蛋白中半胱氨酸氧化还原状态的检测
DOI：
10.1007/978-1-4939-6824-4_8
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发表时间：
2017
影响因子：
--
通讯作者：
Riemer J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Habich M;Riemer J
线粒体蛋白的输入、折叠和活性调节对于线粒体功能很重要。半胱氨酸残基在这些过程中起着至关重要的作用，因为它们的硫醇基团可以进行（可逆）氧化反应。例如，在许多膜间空间 (IMS) 蛋白质的输入过程中，半胱氨酸氧化驱动蛋白质在外膜上折叠和易位。成熟线粒体蛋白的特定半胱氨酸残基的氧化还原状态可能会发生变化，例如，作为其酶促反应循环的一部分或作为对可能影响其活性的局部氧化还原环境变化的适应。在这里，我们描述了研究完整细胞中半胱氨酸残基氧化还原状态变化的方法。这些方法可以监测氧化驱动的蛋白质输入以及氧化应激期间或氧化还原酶等硫醇依赖性酶的反应周期期间成熟蛋白质中半胱氨酸氧化还原状态的变化。
Import, folding, and activity regulation of mitochondrial proteins are important for mitochondrial function. Cysteine residues play crucial roles in these processes as their thiol groups can undergo (reversible) oxidation reactions. For example, during import of many intermembrane space (IMS) proteins, cysteine oxidation drives protein folding and translocation over the outer membrane. Mature mitochondrial proteins can undergo changes in the redox state of specific cysteine residues, for example, as part of their enzymatic reaction cycle or as adaptations to changes of the local redox environment which might influence their activity. Here we describe methods to study changes in cysteine residue redox states in intact cells. These approaches allow to monitor oxidation-driven protein import as well as changes of cysteine redox states in mature proteins during oxidative stress or during the reaction cycle of thiol-dependent enzymes like oxidoreductases.
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DOI：
10.1073/pnas.96.5.2141
发表时间：
1999-03-02
影响因子：
11.1
作者：
Koehler, CM;Leuenberger, D;Schatz, G
通讯作者：
Schatz, G
氧化还原调节输入受体 Mia40 的保守半胱氨酸残基在线粒体膜间空间中的结构和功能作用*
影响因子：
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作者：
N. Terziyska;Barbara Grumbt;C. Kozany;K. Hell
通讯作者：
K. Hell
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影响因子：
7.4
作者：
Poole, Leslie B.
通讯作者：
Poole, Leslie B.
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影响因子：
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通讯作者：
Krupenko,SergeyA
影响因子：
6.6
作者：
D. Sideris;K. Tokatlidis
通讯作者：
K. Tokatlidis