Copper delivery to an endospore coat protein of Bacillus subtilis.
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DOI：
10.3389/fcell.2022.916114
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发表时间：
2022
影响因子：
5.5
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中科院分区：
文献类型：
--
作者：
胞质铜 (Cu) 储存蛋白 (Csps) 家族通过其 Cys 排列的四螺旋束结合大量 Cu(I)，并且大多数是胞质 (Csp3s)。许多细菌中 Csp3 的存在似乎与当前的教条不一致，即细菌与真核生物不同，由于其潜在的毒性，已经进化到无法维持细胞内的铜池。枯草芽孢杆菌中的孢子形成已用于研究 Csp3 是否与胞质溶胶中的 Cu(I) 结合形成靶酶。在野生型枯草芽孢杆菌中，在充满铜的条件下，需要铜的内生孢子多铜氧化酶 BsCotA（一种漆酶）的活性增加。在缺乏 BsCsp3 的菌株中，观察到较低的 BsCotA 活性，并且不受 Cu 水平的影响。负载 Cu(I) 的 BsCsp3 很容易在体外激活 apo-BsCotA。使用高亲和力 Cu(I) 螯合剂的实验表明，Cu(I) 从 Cu(I)-BsCsp3 的转移必须通过缔合机制发生。 BsCsp3 和 BsCotA 在孢子形成后期均上调。我们假设 BsCsp3 在枯草芽孢杆菌胞浆中获取亚铜离子以形成 BsCotA。
A family of cytosolic copper (Cu) storage proteins (the Csps) bind large quantities of Cu(I) via their Cys-lined four-helix bundles, and the majority are cytosolic (Csp3s). The presence of Csp3s in many bacteria appears inconsistent with the current dogma that bacteria, unlike eukaryotes, have evolved not to maintain intracellular pools of Cu due to its potential toxicity. Sporulation in Bacillus subtilis has been used to investigate if a Csp3 binds Cu(I) in the cytosol for a target enzyme. The activity of the Cu-requiring endospore multi-Cu oxidase BsCotA (a laccase) increases under Cu-replete conditions in wild type B. subtilis. In the strain lacking BsCsp3 lower BsCotA activity is observed and is unaffected by Cu levels. BsCsp3 loaded with Cu(I) readily activates apo-BsCotA in vitro. Experiments with a high affinity Cu(I) chelator demonstrate that Cu(I) transfer from Cu(I)-BsCsp3 must occur via an associative mechanism. BsCsp3 and BsCotA are both upregulated during late sporulation. We hypothesise that BsCsp3 acquires cuprous ions in the cytosol of B. subtilis for BsCotA.
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