The barriers in protein folding
The barriers in protein folding
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蛋白质折叠的障碍
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
S. Englander
中科院分区：
文献类型：
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作者：
T. Sosnick;L. Mayne;R. Hiller;S. Englander
在变性细胞色素c中形成的相互作用的消除使得大多数分子能够在15 ms的时间尺度上折叠到天然状态，而不填充可观察到的中间体。这些结果与目前的观点相反，即蛋白质折叠中的特定步骤，包括所谓的限速熔融球到天然过渡，本质上是缓慢的。相反，它似乎是迄今为止，中间体的特点可能是动力学捕获的障碍，是可选的，而不是不可分割的折叠过程。主要的障碍可能是由于在初始冷凝步骤中链的错误组织造成的。
Elimination of an interaction which forms in denatured cytochrome c enables the majority of the molecules to fold to the native state on a 15 ms time scale, without populating observable intermediates. These results are contrary to the current view that particular steps in protein folding, including the supposedly rate–limiting molten globule to native transition, are intrinsically slow. Instead it appears that intermediates characterized so far may be kinetically trapped by barriers that are optional rather than integral to the folding process. Major barriers may result from misorganization of the chain in the initial condensation step.
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