Structure of the human metapneumovirus fusion protein with neutralizing antibody identifies a pneumovirus antigenic site.

Structure of the human metapneumovirus fusion protein with neutralizing antibody identifies a pneumovirus antigenic site.
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DOI:
10.1038/nsmb.2250
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发表时间:
2012-03-04
影响因子:
16.8
通讯作者:
Jardetzky, Theodore S.
Jardetzky, Theodore S.
中科院分区:
生物学1区
文献类型:
--
作者:
Wen, Xiaolin;Krause, Jens C.;Leser, George P.;Cox, Reagan G.;Lamb, Robert A.;Williams, John V.;Crowe, James E., Jr.;Jardetzky, Theodore S.

文献摘要

参考文献

相似文献

人偏肺病毒(HMPV)和呼吸道合胞病毒(RSV)引起下呼吸道感染。病毒融合(F)糖蛋白通过从亚稳定的融合前构象重折叠成稳定的融合后构象来促进膜融合。F也是中和抗体应答的主要靶标。在这里,我们表明,一种有效的中和抗HMPV抗体(DS7)结合F的结构不变的结构域,确定了一个新的表位,可以在疫苗开发的目标。
Human metapneumovirus (HMPV) and respiratory syncytial virus (RSV) cause lower respiratory infections. The virus fusion (F) glycoprotein promotes membrane fusion by refolding from a metastable pre-fusion to a stable post-fusion conformation. F is also a major target of the neutralizing antibody response. Here we show that a potently neutralizing anti-HMPV antibody (DS7) binds a structurally invariant domain of F, identifying a new epitope that could be targeted in vaccine development.
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