Ethanol feeding can produce secondary alterations in aldehyde dehydrogenase isozymes.
Ethanol feeding can produce secondary alterations in aldehyde dehydrogenase isozymes.
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饲喂乙醇可导致乙醛脱氢酶同工酶发生二次改变。
DOI：
10.1016/0741-8329(85)90022-9
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发表时间：
1985
期刊：
影响因子：
2.3
通讯作者：
C. Lieber
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Alderman;C. Sanny;E. Gordon;C. Lieber
在酗酒者中观察到肝醛脱氢酶（ALDH）活性水平降低，但这种缺陷是原发性还是继发性仍然存在争议。在这项研究中，我们检查了啮齿类动物（大鼠）和灵长类动物（狒狒）配对饲喂营养充足的乙醇或含等热量碳水化合物的液体饮食的动物模型中的肝脏 ALDH。消耗乙醇后，这两个物种的 ALDH 同工酶均表现出质的变化。这些变化包括电聚焦时观察到的同工酶模式的改变以及对 ALDH 抑制剂双硫仑的反应性降低。大多数变化的亚细胞位点在狒狒中是细胞质，在大鼠中是线粒体。对部分纯化（富集）的狒狒细胞溶质 ALDH 的研究证实了原始细胞溶质中观察到的变化，并且富集酶的动力学特征揭示了乙醇处理动物的 ALDH 中乙醛的 Km 值高出 9 倍。我们注意到，灵长类动物模型中乙醇治疗继发的定性和定量变化与人类酗酒者中描述的变化非常相似。
Depressed hepatic aldehyde dehydrogenase (ALDH) activity levels have been observed in alcoholics, but whether the deficit is primary or secondary in nature remains controversial. In this study, we examined liver ALDH in rodent (rat) and primate (baboon) animal models pair-fed nutritionally adequate ethanol or isocaloric carbohydrate containing liquid diets. Both species show qualitative changes in ALDH isozymes after ethanol consumption. The changes include alterations in isozyme patterns seen upon electrofocusing and decreased responsiveness to the ALDH inhibitor, disulfiram. The subcellular locus of most of the changes is cytosolic in the baboon and mitochondrial in the rat. Study of partially purified (enriched) baboon cytosolic ALDH confirmed changes seen in the original cytosols and kinetic characterization of the enriched enzyme revealed a 9-fold higher Kmfor acetaldehyde in ALDH from an ethanol treated animal. We note that qualitative and quantitative changes secondary to ethanol treatment in the primate model closely parallel those described in human alcoholics.
长期乙醇消耗对狒狒醛脱氢酶活性的影响。
影响因子：
5.8
作者：
Lebsack,ME;Gordon,ER;Lieber,CS
通讯作者：
Lieber,CS
乙醇氧化过程中血浆游离乙醛水平的决定因素：长期乙醇喂养的影响。
影响因子：
5.8
作者：
Pikkarainen,PH;Gordon,ER;Lebsack,ME;Lieber,CS
通讯作者：
Lieber,CS