Atomistic autophagy: the structures of cellular self-digestion.

Atomistic autophagy: the structures of cellular self-digestion.
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DOI:
10.1016/j.cell.2014.01.070
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发表时间:
2014-04-10
期刊:
影响因子:
64.5
通讯作者:
Schulman BA
Schulman BA
中科院分区:
生物学1区
文献类型:
--
作者:
Hurley JH;Schulman BA

文献摘要

参考文献

被引文献

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自噬由许多不同的自噬相关(Atg)蛋白指导。这些将饥饿诱导的信号传递给脂质和调节蛋白,并组装双膜自噬体,其隔离大量细胞质和/或选定的货物,这些货物在自噬体与液泡或溶酶体融合后注定要降解。这篇综述讨论了Atg蛋白感知膜曲率、介导PI(3)P信号级联以及利用自噬特异性泛素样蛋白级联将蛋白质拴系到自噬体膜的结构机制。最近阐明的分子相互作用,使囊泡成核,伸长,和货物招聘提供的见解如何动态蛋白质-蛋白质和蛋白质-膜相互作用可能会决定自噬体的大小,形状和内容。
Autophagy is directed by numerous distinct autophagy-related (Atg) proteins. These transmit starvation-induced signals to lipids and regulatory proteins and assemble a double-membrane autophagosome sequestering bulk cytoplasm and/or selected cargos destined for degradation upon autophagosome fusion with a vacuole or lysosome. This Review discusses the structural mechanisms by which Atg proteins sense membrane curvature, mediate a PI(3)P-signaling cascade, and utilize autophagy-specific ubiquitin-like protein cascades to tether proteins to autophagosomal membranes. Recent elucidation of molecular interactions enabling vesicle nucleation, elongation, and cargo recruitment provides insights into how dynamic protein-protein and protein-membrane interactions may dictate size, shape, and contents of autophagosomes.
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