Expressed protein ligation at methionine: N-terminal attachment of homocysteine, ligation, and masking.
Expressed protein ligation at methionine: N-terminal attachment of homocysteine, ligation, and masking.
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DOI：
10.1002/anie.201302065
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发表时间：
2013-06-10
影响因子：
16.6
通讯作者：
Petersson, E. James
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tanaka, Tomohiro;Wagner, Anne M.;Warner, John B.;Wang, Yanxin J.;Petersson, E. James
一个有用的手柄：蛋白质半合成的一个主要限制是在天然化学连接反应中连接位点需要Cys。研究表明，转移酶可以将高半胱氨酸递送至表达蛋白的N末端（见方案）。同型半胱氨酸可用于连接反应，然后转化为Met。这允许使用MetArg或MetLys基序作为半合成中的断开点。
A useful handle: One major limitation of protein semi‐synthesis is the need for Cys at the ligation site in native chemical ligation reactions. It is shown that a transferase enzyme can deliver homocysteine to the N‐terminus of an expressed protein (see scheme). Homocysteine can be used in a ligation reaction and then converted to Met. This allows one to use the MetArg or MetLys motif as a point of disconnection in semi‐synthesis.
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