Trypanosoma cruzi trans-sialidase and neuraminidase activities can be mediated by the same enzymes
Trypanosoma cruzi trans-sialidase and neuraminidase activities can be mediated by the same enzymes
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克氏锥虫唾液酸转移酶和神经氨酸酶活性可以由相同的酶介导
DOI：
--
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发表时间：
1992
影响因子：
15.3
通讯作者：
Lain Pontes de Carvalho
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sergio Schenkman;Lain Pontes de Carvalho
在克氏锥虫的锥体表面膜上检测到反式唾液酸酶和神经氨酸酶的活性，这两种酶都与寄生虫入侵宿主细胞有关。我们在这里展示了这些酶在结构上是相关的。它们被两种独立衍生的单克隆抗体识别，通过糖基磷脂酰肌醇固定在膜上，通过离子交换、分子筛选和疏水色谱共固化，在pH 6.5至7.5之间具有最大活性，并通过56℃加热灭活。此外，神经氨酸酶和反式唾液酸酶反应是偶联的。转移反应受体浓度的增加减少了通过神经氨酸酶反应释放的游离唾液酸的量。我们得出结论，单酶可以催化大分子结合唾液酸的转移或水解。反应的主要方向将取决于唾液酸的适当低聚糖受体的可用性。
Trans-sialidase and neuraminidase activities have been detected on the surface membrane of trypomastigotes of Trypanosoma cruzi, and both have been implicated in the parasite's invasion of host cells. We show here that these enzymes are structurally related. They are recognized by two independently derived monoclonal antibodies, are anchored to the membrane by glycosylphosphatidylinositol, copurify by ion exchange, molecular sieving, and hydrophobic chromatography, have maximal activities between pH 6.5 and 7.5, and are inactivated by heating at 56 degrees C. Furthermore, the neuraminidase and trans-sialidase reactions are coupled. An increase of the concentration of acceptors of the transfer reaction decreases the amount of free sialic acid released through the neuraminidase reaction. We conclude that a single enzyme can catalyze the transfer or the hydrolysis of macromolecular-bound sialic acid. The predominant direction of the reaction will depend on the availability of appropriate oligosaccharide acceptors of sialic acid.
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DOI：
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发表时间：
1988
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--
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10.1073/pnas.88.10.4481
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11.1
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通讯作者：
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通讯作者：
Pereira,ME