Cyclin promotes the tyrosine phosphorylation of p34cdc2 in a wee1+ dependent manner.

Cyclin promotes the tyrosine phosphorylation of p34cdc2 in a wee1+ dependent manner.
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Cyclin 以 wee1 依赖性方式促进 p34cdc2 的酪氨酸磷酸化。

DOI:
10.1002/j.1460-2075.1991.tb08067.x
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发表时间:
1991
期刊:
The EMBO journal
影响因子:
--
通讯作者:
Piwnica-Worms,H
Piwnica-Worms,H
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Parker,LL;Atherton-Fessler,S;Lee,MS;Ogg,S;Falk,JL;Swenson,KI;Piwnica-Worms,H

文献摘要

参考文献

被引文献

相似文献

通过使用杆状病毒表达系统过量产生 p34cdc2、细胞周期蛋白(A 和 B)和 wee1+ 基因产物(p107wee1)来研究 p34cdc2 的调节。通过共沉淀、细胞周期蛋白体外磷酸化以及 p34cdc2 组蛋白 H1 激酶活性的激活来判断,p34cdc2 与两种细胞周期蛋白形成了功能复合物。昆虫细胞中 p34cdc2 和 p107wee1 的共同产生导致 p34cdc2 的少数群体在酪氨酸上被磷酸化并表现出改变的电泳迁移率。当 p34cdc2 和 p107wee1 与细胞周期蛋白(A 或 B)在昆虫细胞中共同产生时,酪氨酸磷酸化的 p34cdc2 数量急剧增加,并且显示出电泳迁移率的变化。 p34cdc2 在酪氨酸上的磷酸化绝对依赖于激酶活性 p107wee1 的存在。酪氨酸特异性以及丝氨酸/苏氨酸特异性蛋白激酶活性与 p107wee1 进行免疫共沉淀。这些结果表明,细胞周期蛋白的功能是促进 p34cdc2 的酪氨酸磷酸化,而 p107wee1 的功能是通过酪氨酸磷酸化直接或间接调节 p34cdc2。
The regulation of p34cdc2 was investigated by overproducing p34cdc2, cyclin (A and B) and the wee1+ gene product (p107wee1) using a baculoviral expression system. p34cdc2 formed a functional complex with both cyclins as judged by co‐precipitation, phosphorylation of cyclin in vitro, and activation of p34cdc2 histone H1 kinase activity. Co‐production of p34cdc2 and p107wee1 in insect cells resulted in a minor population of p34cdc2 that was phosphorylated on tyrosine and displayed an altered electrophoretic mobility. When p34cdc2 and p107wee1 were co‐produced with cyclin (A or B) in insect cells, there was a dramatic increase in the population of p34cdc2 that was phosphorylated on tyrosine and that displayed a shift in electrophoretic mobility. The phosphorylation of p34cdc2 on tyrosine was absolutely dependent upon the presence of kinase‐active p107wee1. Tyrosine‐specific as well as serine/threonine‐specific protein kinase activities co‐immunoprecipitated with p107wee1. These results suggest that cyclin functions to facilitate tyrosine phosphorylation of p34cdc2 and that p107wee1 functions to regulate p34cdc2, either directly or indirectly, by tyrosine phosphorylation.
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