GTP‐mediated macromolecular interactions: the common features of different systems
GTP‐mediated macromolecular interactions: the common features of different systems
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GTP介导的大分子相互作用：不同系统的共同特征
DOI：
10.1096/fasebj.2.8.2452111
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发表时间：
1988
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
J. Allende
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Allende
参与可逆GTP介导的大分子相互作用的G蛋白与参与可逆GTP介导的大分子相互作用的蛋白具有相同的蛋白质合成因子和微管蛋白结构和功能特征。这些蛋白可以高亲和力地结合GTP和GDP，根据它们是与核苷酸二磷酸还是三磷酸络合而采用不同的结构。GTP·蛋白复合物对受体大分子（或大分子复合物）具有高亲和力，并与之相互作用，影响其活性。这些GTP结合蛋白还具有内在的GTP酶活性，通常由其与受体的相互作用刺激。GTPase活性将结合的GTP转化为GDP，将复合物蛋白的结构转换为对受体低亲和力的结构，并导致其解离。蛋白质·GDP复合物必须将其GDP交换为GTP，以使蛋白质获得可循环回到受体大分子的高亲和力结构。这种鸟嘌呤核苷酸的交换在一些情况下需要能够调节整个过程的交换因子。详细比较了不同系统的结构相似性，蛋白质磷酸化调节，细菌毒素的ADP核糖基化以及对交换因子的需求。也有人提出ATP/ADP结合蛋白也有类似的机制。-Allende, j. E. GTP介导的大分子相互作用：不同系统的共同特征。中国生物医学工程学报，21(2):2356‐2367；1988.
G proteins that serve to transduce external signals in membranes share with protein synthesis factors and tubulin structural and functional features that are common to proteins that participate in reversible GTP‐mediated macromolecular interactions. These proteins can bind GTP and GDP with high affinity, adopting different structures depending on whether they are complexed with the nucleotide diphosphate or triphosphate. The GTP · protein complex has high affinity for an acceptor macromolecule (or complex of macromolecules) and interacts with it, affecting its activity. These GTP‐binding proteins also possess an intrinsic GTPase activity that is generally stimulated by its interaction with the acceptor. The GTPase activity converts the bound GTP to GDP, switching the configuration of the complexed protein to one of low affinity for the acceptor and causing its dissociation. The protein · GDP complex must exchange its GDP for GTP to allow the protein to acquire the high‐affinity structure that can cycle back to the acceptor macromolecule. This exchange of guanine nucleotides requires in several instances exchange factors that can regulate the whole process. A detailed comparison of the features of the different systems is made with respect to structural similarities, regulation by protein phosphorylation, ADP ribosylation by bacterial toxins, and requirements for exchange factors. It is also proposed that there is a similar mechanism that involves ATP/ADP‐binding proteins.—Allende, j. E. GTP‐mediated macromolecular interactions: the common features of different systems. FASEB J. 2: 2356‐2367; 1988.
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