Multipartite control of the DNA translocase, Mfd.
Multipartite control of the DNA translocase, Mfd.
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DOI：
10.1093/nar/gks775
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发表时间：
2012-11-01
影响因子：
14.9
通讯作者：
Savery NJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Smith AJ;Pernstich C;Savery NJ
依赖ATP的核酸解旋酶和转位酶在DNA和RNA生物学的许多方面起着重要作用。为了确保这些蛋白质仅在特定环境中起作用，它们的活性通常通过与伴侣蛋白的分子内接触和相互作用来调节。我们已经研究了细菌Mfd蛋白，这是一种ATP依赖的DNA移位酶，在各种细胞环境中重新定位或取代转录EC。当与RNAP结合时，Mfd表现出强大的ATP酶和DNA转位酶活性，但当从其底物释放时，这些活性被自抑制性结构域间接触所抑制。在这项工作中，我们已经确定了一个接口内的Mfd蛋白，这是重要的调节蛋白质的活性，其中断允许Mfd不加区别地在转录复合物，缺乏通常的决定因素Mfd特异性。我们的研究结果表明，Mfd的调节发生在多个节点，Mfd的激活可能是一个多阶段的过程。
ATP-dependent nucleic acid helicases and translocases play essential roles in many aspects of DNA and RNA biology. In order to ensure that these proteins act only in specific contexts, their activity is often regulated by intramolecular contacts and interaction with partner proteins. We have studied the bacterial Mfd protein, which is an ATP-dependent DNA translocase that relocates or displaces transcription ECs in a variety of cellular contexts. When bound to RNAP, Mfd exhibits robust ATPase and DNA translocase activities, but when released from its substrate these activities are repressed by autoinhibitory interdomain contacts. In this work, we have identified an interface within the Mfd protein that is important for regulating the activity of the protein, and whose disruption permits Mfd to act indiscriminately at transcription complexes that lack the usual determinants of Mfd specificity. Our results indicate that regulation of Mfd occurs through multiple nodes, and that activation of Mfd may be a multi-stage process.
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作者：
Smith AJ;Savery NJ
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Savery NJ
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