Serpin mutagenesis.
Serpin mutagenesis.
复制标题
丝氨酸蛋白酶抑制剂诱变。
DOI：
10.1016/s1046-2023(03)00204-4
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lawrence,DanielA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Antalis,ToniM;Lawrence,DanielA
突变是分析蛋白质结构和功能关系以及分析复杂蛋白质-蛋白质相互作用的有力方法。丝氨酸蛋白酶抑制剂超家族蛋白的自杀底物样抑制机制为诱变研究的设计提供了独特的挑战。所有丝氨酸蛋白酶抑制剂都有一个很好的核心结构，大多数采用抑制活性所需的亚稳态构象。突变的研究集中在反应中心环，铰链区，蛋白酶结合的exo-sites，构象稳定性，和辅助配体结合结构域，导致了一个完善的丝氨酸蛋白酶抑制剂抑制机制，并确定了特定的生物学相互作用和功能的发展，稳态和宿主防御的一些丝氨酸蛋白酶抑制剂。尽管如此，在丝氨酸蛋白酶抑制剂诱变研究的设计和解释中必须非常小心，因为丝氨酸蛋白酶抑制剂抑制过程中发生的快速构象变化可能在许多水平上受到影响。
Mutagenesis represents a powerful methodology for the analysis of protein structural and functional relationships and dissection of complex protein–protein interactions. The suicide substrate-like inhibitory mechanism of the proteins of the serpin superfamily offers unique challenges for the design of mutagenesis studies. All serpins share a well-characterized core structure and most adopt a metastable conformation that is required for inhibitory activity. Mutagenesis studies focused on the reactive center loop, the hinge region, protease-binding exo-sites, conformational stability, and accessory ligand binding domains have led to a well-established serpin inhibitory mechanism and have defined specific biological interactions and functions for a number of serpins in development, homeostasis, and host defense. Nonetheless, great care must be taken in the design and interpretation of serpin mutagenesis studies, since the rapid conformational changes that occur during serpin inhibition can be affected at many levels.
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