The envelope protein of severe acute respiratory syndrome coronavirus interacts with the non-structural protein 3 and is ubiquitinated.
The envelope protein of severe acute respiratory syndrome coronavirus interacts with the non-structural protein 3 and is ubiquitinated.
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DOI：
10.1016/j.virol.2010.03.015
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发表时间：
2010-07-05
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Enjuanes L
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Alvarez E;DeDiego ML;Nieto-Torres JL;Jiménez-Guardeño JM;Marcos-Villar L;Enjuanes L
为了分析与严重急性呼吸综合征冠状病毒（SARS-CoV）包膜（E）蛋白相互作用的蛋白质，将SARS-CoV改造成包括与E蛋白相关的两个标签。利用该病毒，SARS-CoV E和其他蛋白的复合物使用串联亲和纯化系统进行纯化。几种病毒和细胞蛋白包括刺突蛋白、膜蛋白、非结构蛋白3（nsp 3）、动力蛋白重链、脂肪酸合成酶和跨膜蛋白43都与E蛋白结合。在本工作中，我们集中在E蛋白与nsp 3在感染细胞和无细胞系统中的结合。这种相互作用由nsp 3的N-末端酸性结构域介导。此外，nsp 3和E蛋白在感染过程中共定位。结果表明，E蛋白在体外和细胞培养中被泛素化，这表明nsp 3和E蛋白之间的相互作用可能在E蛋白泛素化状态中发挥作用，从而影响其周转。
To analyze the proteins interacting with the severe acute respiratory syndrome coronavirus (SARS-CoV) envelope (E) protein, a SARS-CoV was engineered including two tags associated to the E protein. Using this virus, complexes of SARS-CoV E and other proteins were purified using a tandem affinity purification system. Several viral and cell proteins including spike, membrane, non-structural protein 3 (nsp3), dynein heavy chain, fatty acid synthase and transmembrane protein 43 bound E protein. In the present work, we focused on the binding of E protein to nsp3 in infected cells and cell-free systems. This interaction was mediated by the N-terminal acidic domain of nsp3. Moreover, nsp3 and E protein colocalized during the infection. It was shown that E protein was ubiquitinated in vitro and in cell culture, suggesting that the interaction between nsp3 and E protein may play a role in the E protein ubiquitination status and therefore on its turnover.
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