SGT1-HSP90 complex is required for CENP-A deposition at centromeres.
SGT1-HSP90 complex is required for CENP-A deposition at centromeres.
复制标题
DOI：
10.1080/15384101.2017.1325039
复制
发表时间：
2017-09-17
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kitagawa K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Niikura Y;Kitagawa R;Ogi H;Kitagawa K
着丝粒在染色体精确分离中起着重要作用，其功能缺陷会导致非整倍体，从而导致癌症。着丝粒特异性组蛋白H3变体CENP-A被认为是着丝粒的表观遗传标记，因为活性着丝粒需要含有CENP-A的核小体来指导多个动粒蛋白的募集。由CUL 4A-RBX 1-COPS 8 E3连接酶活性介导的CENP-A K124泛素化是CENP-A在着丝粒处沉积所必需的。然而，控制CUL 4A-RBX 1-COPS 8复合物的E3连接酶活性的机制仍然不清楚。我们已经发现SGT 1-HSP 90复合物是COPS 8识别CENP-A所必需的。因此，SGT 1-HSP 90复合物有助于CUL 4A复合物的E3连接酶活性，这是CENP-A泛素化和CENP-A在着丝粒处沉积所必需的。
The centromere plays an essential role in accurate chromosome segregation, and defects in its function lead to aneuploidy and thus cancer. The centromere-specific histone H3 variant CENP-A is proposed to be the epigenetic mark of the centromere, as active centromeres require CENP-A–containing nucleosomes to direct the recruitment of multiple kinetochore proteins. CENP-A K124 ubiquitylation, mediated by CUL4A-RBX1-COPS8 E3 ligase activity, is required for CENP-A deposition at the centromere. However, the mechanism that controls the E3 ligase activity of the CUL4A-RBX1-COPS8 complex remains obscure. We have discovered that the SGT1-HSP90 complex is required for recognition of CENP-A by COPS8. Thus, the SGT1-HSP90 complex contributes to the E3 ligase activity of the CUL4A complex that is necessary for CENP-A ubiquitylation and CENP-A deposition at the centromere.
登录
查看更多内容
影响因子：
37.3
作者：
Amato A;Schillaci T;Lentini L;Di Leonardo A
通讯作者：
Di Leonardo A
DOI：
10.1101/sqb.2010.75.038
发表时间：
2010
期刊：
Cold Spring Harbor symposia on quantitative biology
影响因子：
--
作者：
Black BE;Jansen LE;Foltz DR;Cleveland DW
通讯作者：
Cleveland DW
影响因子：
50.3
作者：
Isaacs, JS;Xu, WP;Neckers, L
通讯作者：
Neckers, L
影响因子：
11.4
作者：
Hubert, DA;Tornero, P;Dangl, JL
通讯作者：
Dangl, JL
影响因子：
16
作者：
Kitagawa, K;Skowyra, D;Hieter, P
通讯作者：
Hieter, P