EPR distance measurements in deuterated proteins.
EPR distance measurements in deuterated proteins.
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DOI：
10.1016/j.jmr.2010.08.002
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发表时间：
2010-11
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Norman DG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ward R;Bowman A;Sozudogru E;El-Mkami H;Owen-Hughes T;Norman DG
在自旋标记蛋白质上，通过脉冲EPR进行距离测定所面临的主要问题之一是短的弛豫时间Tm。溶剂氘化以前被用来减缓弛豫，从而扩大距离测量和灵敏度的范围。我们在这里证明，氘化的基础蛋白质，以及溶剂，延长Tm到相当大的程度。Tm越长，灵敏度越高，距离测量范围越大，距离分布计算越可靠，基线校正越好。
One of the major problems facing distance determination by pulsed EPR, on spin-labelled proteins, has been the short relaxation time Tm. Solvent deuteration has previously been used to slow relaxation and so extend the range of distance measurement and sensitivity. We demonstrate here that deuteration of the underlying protein, as well as the solvent, extends the Tm to a considerable degree. Longer Tm gives greatly enhanced sensitivity, much extended distance measurement, more reliable distance distribution calculation and better baseline correction.
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影响因子：
15
作者：
Endeward, Burkhard;Butterwick, Joel A.;MacKinnon, Roderick;Prisner, Thomas F.
通讯作者：
Prisner, Thomas F.
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作者：
Bowman A;Ward R;El-Mkami H;Owen-Hughes T;Norman DG
通讯作者：
Norman DG
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作者：
Zou, Ping;Mchaourab, Hassane S.
通讯作者：
Mchaourab, Hassane S.
影响因子：
15
作者：
Ward R;Bowman A;El-Mkami H;Owen-Hughes T;Norman DG
通讯作者：
Norman DG
DOI：
10.1039/a702470c
发表时间：
1997-12-01
期刊：
JOURNAL OF THE CHEMICAL SOCIETY-PERKIN TRANSACTIONS 2
影响因子：
--
作者：
Lindgren, M;Eaton, GR;Carlsson, U
通讯作者：
Carlsson, U