A glycolytic burst drives glucose induction of global histone acetylation by picNuA4 and SAGA.
A glycolytic burst drives glucose induction of global histone acetylation by picNuA4 and SAGA.
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DOI：
10.1093/nar/gkp270
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发表时间：
2009-07
影响因子：
14.9
通讯作者：
Schultz MC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Friis RM;Wu BP;Reinke SN;Hockman DJ;Sykes BD;Schultz MC
对于何种酶复合物或机制控制组蛋白氨基末端尾部的整体赖氨酸乙酰化，人们知之甚少。在此，我们表明葡萄糖主要通过刺激两种组蛋白乙酰转移酶（KAT）——Gcn5和Esa1，诱导静止酵母细胞中H3的K9、18、27位点以及H4的K5、8、12位点发生整体乙酰化。对碳代谢进行遗传学和药理学干扰，并结合1H - 核磁共振代谢谱分析，结果显示葡萄糖对组蛋白乙酰转移酶活性的诱导直接取决于葡萄糖分解代谢的增强。葡萄糖诱导的Esa1和Gcn5活性分别主要存在于picNuA4和SAGA复合物中，并通过一种非靶向机制作用于染色质。我们得出结论：对具有全局作用的组蛋白乙酰转移酶进行直接代谢调控，可能是响应生理信号而重新配置整体组蛋白乙酰化的一种强大驱动力。
Little is known about what enzyme complexes or mechanisms control global lysine acetylation in the amino-terminal tails of the histones. Here, we show that glucose induces overall acetylation of H3 K9, 18, 27 and H4 K5, 8, 12 in quiescent yeast cells mainly by stimulating two KATs, Gcn5 and Esa1. Genetic and pharmacological perturbation of carbon metabolism, combined with 1H-NMR metabolic profiling, revealed that glucose induction of KAT activity directly depends on increased glucose catabolism. Glucose-inducible Esa1 and Gcn5 activities predominantly reside in the picNuA4 and SAGA complexes, respectively, and act on chromatin by an untargeted mechanism. We conclude that direct metabolic regulation of globally acting KATs can be a potent driving force for reconfiguration of overall histone acetylation in response to a physiological cue.
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影响因子：
64.8
作者：
Hajkova, Petra;Ancelin, Katia;Waldmann, Tanja;Lacoste, Nicolas;Lange, Ulrike C.;Cesari, Francesca;Lee, Caroline;Almouzni, Genevieve;Schneider, Robert;Surani, M. Azim
通讯作者：
Surani, M. Azim
DOI：
10.1073/pnas.88.13.5724
发表时间：
1991-07-01
影响因子：
11.1
作者：
GRANOT, D;SNYDER, M
通讯作者：
SNYDER, M
影响因子：
2.9
作者：
Friis, R. Magnus N.;Schultz, Michael C.
通讯作者：
Schultz, Michael C.
影响因子：
56.9
作者：
Brown, CE;Howe, L;Workman, JL
通讯作者：
Workman, JL
影响因子：
4.8
作者：
Adkins, Melissa W.;Carson, Joshua J.;Tyler, Jessica K.
通讯作者：
Tyler, Jessica K.