Staphylococcal phage 2638A endolysin is lytic for Staphylococcus aureus and harbors an inter-lytic-domain secondary translational start site.
Staphylococcal phage 2638A endolysin is lytic for Staphylococcus aureus and harbors an inter-lytic-domain secondary translational start site.
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DOI：
10.1007/s00253-012-4252-4
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发表时间：
2013-04
影响因子：
5
通讯作者：
Donovan, David M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Abaev, Igor;Foster-Frey, Juli;Korobova, Olga;Shishkova, Nina;Kiseleva, Natalia;Kopylov, Pavel;Pryamchuk, Sergey;Schmelcher, Mathias;Becker, Stephen C.;Donovan, David M.
金黄色葡萄球菌是一种臭名昭著的病原体，它对几乎所有接触到的抗生素都非常成功地产生了抗药性。金黄色葡萄球菌噬菌体2638A内溶酶是一种肽聚糖水解酶，在外界暴露时对金黄色葡萄球菌具有裂解作用，是一种新的候选抗菌剂。它与其他40多种已报道的葡萄球菌肽聚糖水解酶共享一个共同的蛋白质组织。N端有M23多肽酶结构域，中间蛋白酰胺酶2结构域(N-乙酰胞壁酰基-L-丙氨酸酰胺酶)和C-末端SH3b细胞壁结合区。这是第一个报道的噬菌体内毒素，在多肽酶和酰胺酶结构域之间的裂解结构域区域有第二个翻译起始点。缺失分析表明，酰胺酶结构域具有大部分的裂解活性，需要完整的SH3b结构域才能获得最大活性。虽然一个结构域比另一个结构域显示出显性活性是很常见的，但2638A内溶素是这类蛋白质中第一个具有高活性酰胺酶结构域(显性超过N端肽酶结构域)的蛋白质。高活性的酰胺酶结构域是寻找针对新的肽聚糖键的高活性溶葡萄球菌结构域的一个重要发现。
Staphylococcus aureus is a notorious pathogen highly successful at developing resistance to virtually all antibiotics to which it is exposed. Staphylococcal phage 2638A endolysin is a peptidoglycan hydrolase that is lytic for S. aureus when exposed externally, making it a new candidate antimicrobial. It shares a common protein organization with more than 40 other reported staphylococcal peptidoglycan hydrolases. There is an N-terminal M23 peptidase domain, a mid-protein amidase 2 domain (N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase), and a C-terminal SH3b cell wall-binding domain. It is the first phage endolysin reported with a secondary translational start site in the inter-lytic-domain region between the peptidase and amidase domains. Deletion analysis indicates that the amidase domain confers most of the lytic activity and requires the full SH3b domain for maximal activity. Although it is common for one domain to demonstrate a dominant activity over the other, the 2638A endolysin is the first in this class of proteins to have a high-activity amidase domain (dominant over the N-terminal peptidase domain). The high activity amidase domain is an important finding in the quest for high-activity staphylolytic domains targeting novel peptidoglycan bonds.
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