SilE is an intrinsically disordered periplasmic "molecular sponge" involved in bacterial silver resistance.
SilE is an intrinsically disordered periplasmic "molecular sponge" involved in bacterial silver resistance.
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DOI：
10.1111/mmi.13399
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发表时间：
2016-09
影响因子：
3.6
通讯作者：
Soultanas P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Asiani KR;Williams H;Bird L;Jenner M;Searle MS;Hobman JL;Scott DJ;Soultanas P
Ag+ 抗性最初于 1975 年在烧伤患者的鼠伤寒沙门氏菌多抗性质粒 pMG101 上发现。Ag+ 抗性的推定模型由 pMG101 的 sil 操纵子编码，涉及通过 ATP 酶 (SilP)、外排复合物 (SilCFBA) 和 Ag+ 周质伴侣 (SilE) 输出 Ag+。 SilE 预计本质上是无序的。我们利用结构和生物物理研究测试了这一假设，结果表明，SilE 的游离脱辅基形式本质上是无序的蛋白质，但在其全息形式中与六个 Ag+ 离子最佳结合后会折叠成紧凑的结构。序列分析和定点突变确定了含有组氨酸和蛋氨酸的基序对于 Ag+ 结合的重要性，并鉴定了启动 Ag+ 介导的 SilE 折叠的成核核心。我们得出结论，SilE 是一种用于吸收金属离子的分子海绵。
Ag+ resistance was initially found on the Salmonella enetrica serovar Typhimurium multi‐resistance plasmid pMG101 from burns patients in 1975. The putative model of Ag+ resistance, encoded by the sil operon from pMG101, involves export of Ag+ via an ATPase (SilP), an effluxer complex (SilCFBA) and a periplasmic chaperon of Ag+ (SilE). SilE is predicted to be intrinsically disordered. We tested this hypothesis using structural and biophysical studies and show that SilE is an intrinsically disordered protein in its free apo‐form but folds to a compact structure upon optimal binding to six Ag+ ions in its holo‐form. Sequence analyses and site‐directed mutagenesis established the importance of histidine and methionine containing motifs for Ag+‐binding, and identified a nucleation core that initiates Ag+‐mediated folding of SilE. We conclude that SilE is a molecular sponge for absorbing metal ions.
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