Conserved motifs in the flavivirus NS3 RNA helicase enzyme.
Conserved motifs in the flavivirus NS3 RNA helicase enzyme.
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DOI：
10.1002/wrna.1688
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发表时间：
2022-03
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Geiss BJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Du Pont KE;McCullagh M;Geiss BJ
黄病毒是一个主要的健康问题，因为世界上一半以上的人口面临感染的危险，而治疗感染引起的疾病的抗病毒治疗药物很少。复制是黄病毒存活的重要组成部分。其中一种病毒蛋白，NS3解旋酶，在黄病毒复制过程中对解绕双链RNA中间体至关重要。解旋酶以atp依赖的方式解旋病毒RNA中间结构。NS3解旋酶是2超家族解旋酶的病毒/ deah样亚家族成员，包含8个高度保守的结构基序（I, Ia， II， III， IV, IVa， V和VI），定位于ATP和rna结合袋之间。在这些结构基序中，只有三个基序在黄病毒中具有很好的功能特征（I、II和VI）。其他结构基序在NS3解旋酶功能中的作用尚不清楚，但NS3与其他超家族2解旋酶在病毒/DEAH-like、DEAH/RHA、DEAD-box亚家族中的比较可以用来阐明这些结构基序在黄病毒NS3解旋酶中的作用。本文综述了黄病毒NS3中各保守结构基序在RNA解旋酶功能中的作用。超家族2解旋酶包含高度保守的结构基序，这些基序对于解旋酶的各种功能至关重要。
Flaviviruses are a major health concern because over half of the world population is at risk of infection and there are very few antiviral therapeutics to treat diseases resulting from infection. Replication is an essential part of the flavivirus survival. One of the viral proteins, NS3 helicase, is critical for unwinding the double stranded RNA intermediate during flaviviral replication. The helicase performs the unwinding of the viral RNA intermediate structure in an ATP-dependent manner. NS3 helicase is a member of the Viral/DEAH-like subfamily of the superfamily 2 helicase containing eight highly conserved structural motifs (I, Ia, II, III, IV, IVa, V, and VI) localized between the ATP- and RNA-binding pockets. Of these structural motifs only three are well characterize for function in flaviviruses (I, II, and VI). The roles of the other structural motifs are not well understood for NS3 helicase function, but comparison of NS3 with other superfamily 2 helicases within the Viral/DEAH-like, DEAH/RHA, DEAD-box subfamilies can be used to elucidate the roles of these structural motifs in the flavivirus NS3 helicase. This review aims to summarize the role of each conserved structural motif within flavivirus NS3 in RNA helicase function. Superfamily 2 helicases contain highly conserved structural motifs that are essential for various helicase functions.
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