High-resolution crystal structure of the Borreliella burgdorferi PlzA protein in complex with c-di-GMP: new insights into the interaction of c-di-GMP with the novel xPilZ domain.
High-resolution crystal structure of the Borreliella burgdorferi PlzA protein in complex with c-di-GMP: new insights into the interaction of c-di-GMP with the novel xPilZ domain.
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DOI：
10.1093/femspd/ftab030
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发表时间：
2021-06-29
影响因子：
3.3
通讯作者：
Marconi RT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Singh A;Izac JR;Schuler EJA;Patel DT;Davies C;Marconi RT
在蜱传病原体伯氏疏螺旋体和赫氏疏螺旋体中，c-di-GMP由单个二鸟苷酸环化酶（Rrp 1）产生。在这些病原体中，Plz蛋白（PlzA、B和C）是迄今为止鉴定的唯一c-di-GMP受体，PlzA是在所有疏螺旋体属分离株中发现的唯一c-di-GMP受体。生物信息学分析表明，PlzA具有独特的PilZN 3-PilZ结构，具有相对不常见的xPilZ结构域。在这里，我们提出了与c-di-GMP复合的PlzA的晶体结构（1.6 μ m分辨率）。这是与c-di-GMP复合的xPilz结构域的第一个待确定的结构。PlzA具有双结构域结构，其中每个结构域包含具有最小序列同一性但显著结构相似性的拓扑等价的PilZ结构域。c-di-GMP结合位点由连接两个结构域的接头形成。虽然载脂蛋白PlzA的结构不能确定，以前的荧光共振能量转移数据表明，载脂蛋白和holo形式的蛋白质在结构上是不同的。从这项研究中获得的信息将有助于正在进行的努力，以确定蜱和哺乳动物的PlzA介导的调节的分子机制。在这里，作者提出了与c-di-GMP复合的伯氏疏螺旋体PlzA蛋白的高分辨率结构。
In the tick-borne pathogens, Borreliella burgdorferi and Borrelia hermsii, c-di-GMP is produced by a single diguanylate cyclase (Rrp1). In these pathogens, the Plz proteins (PlzA, B and C) are the only c-di-GMP receptors identified to date and PlzA is the sole c-di-GMP receptor found in all Borreliella isolates. Bioinformatic analyses suggest that PlzA has a unique PilZN3-PilZ architecture with the relatively uncommon xPilZ domain. Here, we present the crystal structure of PlzA in complex with c-di-GMP (1.6 Å resolution). This is the first structure of a xPilz domain in complex with c-di-GMP to be determined. PlzA has a two-domain structure, where each domain comprises topologically equivalent PilZ domains with minimal sequence identity but remarkable structural similarity. The c-di-GMP binding site is formed by the linker connecting the two domains. While the structure of apo PlzA could not be determined, previous fluorescence resonance energy transfer data suggest that apo and holo forms of the protein are structurally distinct. The information obtained from this study will facilitate ongoing efforts to identify the molecular mechanisms of PlzA-mediated regulation in ticks and mammals. Here, the authors present a high-resolution structure of the Borreliella burgdorferi PlzA protein complexed with c-di-GMP.
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