Inner membrane protease I, an enzyme mediating intramitochondrial protein sorting in yeast.
Inner membrane protease I, an enzyme mediating intramitochondrial protein sorting in yeast.
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内膜蛋白酶 I，一种在酵母中介导线粒体内蛋白质分选的酶。
DOI：
10.1002/j.1460-2075.1991.tb07944.x
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Schatz,G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schneider,A;Behrens,M;Scherer,P;Pratje,E;Michaelis,G;Schatz,G
从细胞质转运到酵母线粒体膜间空间的几个前体首先被基质空间中MAS编码的蛋白酶切割，然后被其他尚未被鉴定的蛋白酶切割。我们现在已经为其中一种蛋白酶开发了一种特殊的检测方法。酶是内膜的一种完整的蛋白质；它需要二价阳离子和酸性磷脂才能发挥活性，并且在酵母突变体pet ts2858中存在缺陷，该突变体积累了未完全加工的细胞色素b2前体。该蛋白酶含有一个21.4 kd的亚基，其C端部分暴露在内膜的外表面。针对这种多肽的抗体抑制蛋白酶的活性。由于多肽的过量产生并不会增加线粒体中蛋白酶的活性，因此该酶可能是一种异聚物。这种“内膜蛋白酶I”与大肠杆菌的先导肽酶和内质网的信号肽酶具有几个关键特征。
Several precursors transported from the cytoplasm to the intermembrane space of yeast mitochondria are first cleaved by the MAS‐encoded protease in the matrix space and then by additional proteases that have not been characterized. We have now developed a specific assay for one of these other proteases. The enzyme is an integral protein of the inner membrane; it requires divalent cations and acidic phospholipid for activity, and is defective in yeast mutant pet ts2858 which accumulates an incompletely processed cytochrome b2 precursor. The protease contains a 21.4 kd subunit whose C‐terminal part is exposed on the outer face of the inner membrane. An antibody against this polypeptide inhibits the activity of the protease. As overproduction of the polypeptide does not increase the activity of the protease in mitochondria, the enzyme may be a hetero‐oligomer. This ‘inner membrane protease I’ shares several key features with the leader peptidase of Escherichia coli and the signal peptidase of the endoplasmic reticulum.
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